24gdo.ru

ЗОО Журнал
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Белки картинки биология

Белки картинки биология

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Читать еще:  Текст описание про белку

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Читать еще:  Белки биология фото

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Презентация на тему «Белки» по биологии

Описание презентации по отдельным слайдам:

С полным основанием можно утверждать, что белки – самые важные из всех веществ, входящих в состав организмов животных и растений. Л. Полинг

Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» — большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой Сравните: молекулярная масса спирта – 46 уксусной кислоты – 60 альбумина (одного из белков яйца) – 36000 гемоглобина – 152000 миозина (белок мышц) – 500000

В клетке бактерий кишечной палочки — 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. — белки. В организме человека более 5 мил. белков В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протео» — занимаю первое место) Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение

Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа): Мышцы – 80%; Почки – 72%; Кожа – 63%; Печень – 57%; Мозг – 45%; Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%; Семена растений – 10 – 15 %; Стебли, корни, листья – 3% — 5% Плоды – 1-2%

Химический состав В белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe. Железо в гемоглобине крови, фосфор в казеине молока…. Массовая доля элементов: С – 50% — 55%; О – 19% — 24%; Н – 6,5% — 7,3%; N – 15% – 19%; S – 0,3% — 2,5%; P – 0,1% — 2%

Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты в природе существует около 100 α-аминокислот, в организме встречается 25 в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (

2*1018) заменимые аминокислоты — они могут синтезироваться в организме незаменимые — в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)

Состав и классификация белков По составу различают: протеины, состоящие только аминокислот, протеиды – содержащие небелковую часть, простые белки – состоят из аминокислот, сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) полноценные – содержат весь набор аминокислот неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют

O H – С – N – Как связаны аминокислоты Пептидная связь (амидная)

Образование дипептида При взаимодействии двух аминокислот происходит реакция конденсации и образуется пептидная связь

Образование трипептида лейщин-цистеин-тирозин

Читать еще:  Белки виды биология

Уровни организации белка

Первичная структура Первичная структура – полипептидная цепь, в которой пептидные связи между аминокислотными остатками. Доказательства: Небольшое число амино- и карбоксильных групп Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия) расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).

Вторичная структура – спираль, поддерживается водородными связями, каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной. β– спираль α -спираль Вторичная структура

В образовании третичной структуры большая роль принадлежит радикалам. За счёт которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи. Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы Третичная структура

Четвертичная структура Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое. Классический пример: гемоглобин, хлорофилл. В гемоглобине — гем небелковая часть, глобин белковая часть.

Свойства белков Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура менее прочна Денатурация Нарушение нативной (естественной), уникальной (свойственной только этому белку) структуры белковой молекулы называют денатурацией. Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.

Свойства белков Растворимость белков Гидролиз белков Цветные реакции белков: биуретовая, ксантопртеиновая

Выводы по уроку: белки – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из мономеров α -аминокислот аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи аминокислоты заменимые и незаменимые белки могут быть простыми и сложными четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка ренатурация — процесс восстановления структуры белка

Под воздействием уксусной кислоты или лимонной происходит частичный гидролиз белков. Белки распадаются на поли – и дипептиды. В желудке под влиянием ферментов этот процесс продолжается и в итоге приводит к образованию аминокислот. Таким образом, маринование облегчает переваривание белка.

Объясняется свертыванием растворимых в воде белков (альбумины, глобумины)

Выберите книгу со скидкой:

ЕГЭ. География. Новый полный справочник для подготовки к ЕГЭ

350 руб. 163.00 руб.

350 руб. 171.00 руб.

ЕГЭ-2019. География. Теория и практика

350 руб. 213.00 руб.

ОГЭ. География. Большой сборник тематических заданий для подготовки к основному государственному экзамену

350 руб. 197.00 руб.

География. 10-11 классы. Атлас. (Традиционный комплект) (РГО)

350 руб. 106.00 руб.

География. 7 класс. Атлас. (Традиционный комплект)(РГО)

350 руб. 106.00 руб.

География. 5 класс. Атлас. (Традиционный комплект).

350 руб. 106.00 руб.

География. 10-11 классы. Контурные карты. (Традиционный комплект) (РГО)

350 руб. 59.00 руб.

География. 6 класс. Атлас. (Традиционный комплект)(РГО)

350 руб. 106.00 руб.

География. Материки, океаны, народы и страны. 7класс. Атлас

350 руб. 184.00 руб.

География. 9 класс. Контурные карты. (Традиционный комплект) (РГО)

350 руб. 59.00 руб.

География. Начальный курс географии. 6класс. Контурные карты

350 руб. 101.00 руб.

БОЛЕЕ 58 000 КНИГ И ШИРОКИЙ ВЫБОР КАНЦТОВАРОВ! ИНФОЛАВКА

Инфолавка — книжный магазин для педагогов и родителей от проекта «Инфоурок»

Как организовать дистанционное обучение во время карантина?

Помогает проект «Инфоурок»

  • Пузикова Виктория Андреевна
  • Написать
  • 408
  • 13.04.2018

Номер материала: ДБ-1441689

Добавляйте авторские материалы и получите призы от Инфоурок

Еженедельный призовой фонд 100 000 Р

  • 12.04.2018
  • 1113
  • 12.04.2018
  • 328
  • 11.04.2018
  • 196
  • 01.04.2018
  • 245
  • 31.03.2018
  • 822
  • 14.03.2018
  • 350
  • 11.03.2018
  • 442
  • 22.02.2018
  • 277

Не нашли то что искали?

Вам будут интересны эти курсы:

Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение редакции может не совпадать с точкой зрения авторов.

Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако редакция сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector