24gdo.ru

ЗОО Журнал
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Белки википедия биология

Что такое белки, их значение для организма, в каких продуктах содержится белок

Основа жизни – белок.
Большинство биологических организмов на Земле, включая человека, – белковые структуры. Белки это вещества, без которых в организме корректный ход многих процессов невозможен.

Разберемся, чем полезны белки, какие продукты ими богаты, что представляет собой основанная на них диета.

Значение белка для организма

Белки — это первый компонент фундаментальной пищевой триады БЖУ (белки-жиры-углеводы). Рацион питания считается сбалансированным, если в нем данные компоненты распределены так (%): 30-30-40. То есть белкам отведена треть рациона.

Но что такое белки? Это сложные органические вещества. Аминокислоты, выстроенные цепочкой, – вот из чего состоят белки. Таких аминокислот всего 20, но их комбинации создают бесконечное разнообразие: список белков включает почти сотню тысяч позиций.

Организм продуцирует только половину необходимых аминокислот. Создать остальные, призвано питание:

  • Белки состоят из аминокислот. Они расщепляются для синтеза белков организма. Или распадаются дальше, пополняя энергорезервы.
  • Источники белка продукты: мясо, птица, рыбные, молочные продукты, орехи, зерно, бобовые. Они содержатся в овощах, фруктах, ягодах, но меньше.
  • По этому принципу определяют главные виды белков: растительные и животные. Человеку необходимы оба.

Восстанавливать клеточные и тканевые структуры, налаживать биохимические процессы, убирать шлаки, наращивать мышцы – вот в чем заключается роль белка в организме.
Другие названия компонента – протеины (так белки называют бодибилдеры) или полипептиды.

Основные функции белка

Они не зря входят в первую тройку нутриентов. Перечень функций белка в организме человека внушителен:

  • Транспорт. Полипептидами разносится кислород по крови. Через них к органам поступают питательные вещества, лекарственные препараты, другие вещества.
  • Физические кондиции клеток. Большинство клеток, межклеточное вещество имеют их в составе. Если в рационе человека белка достаточно, они здоровы: формируются, растут правильно, эластичны, внутриклеточные обменные процессы проходят корректно. Однако со временем или от болезней клетки и ткани разрушаются. Без данного компонента восстановление невозможно. Эта функция важна для растущего организма (дети, подростки, беременные женщины) и людей, занятых тяжелой работой.
  • Гормональный фон. Белки являются основой многих гормонов. Например, инсулина или продукции щитовидной железы. Их приток стабилизирует гормональный фон. Особенно это важно в период полового созревания, при климаксе, других подобных факторах.
  • Метаболизм. Почти все ферменты, помогающие расщеплять сложные компоненты продуктов питания на первичные элементы, состоят из полипептидов. Достаточное содержание белка – залог усвояемости продуктов питания, выработки дополнительной энергии.
  • Защита. Функция основана на определении белков как «строителей» новых клеток вместо выбывших. Так они укрепляют иммунитет, подпитывая защитные резервы организма.
  • Координация. Работа мышечной системы как единого целого без насыщенных полипептидами продуктов невозможна.
  • Эстетика. Протеины создают насыщение: надолго притупить чувство голода способно небольшое количество еды. Закономерно, что для бодибилдеров или сидящих на диете эти продукты – компонент питания номер один. Нутриент как строитель мышечной ткани делает фигуру точеной.

Жиры аккумулируются организмом «на всякий случай», углеводы становятся энергией. Полипептиды распадаются на аминокислоты, расходуясь на «ремонт» тканей или органов.

Действие на организм

Пища богатая белками, без излишков жиров или углеводов, оперативно оздоравливает организм. Механизм следующий:

  • Улучшается метаболизм. Уходят шлаки, токсины, прочий мусор. В результате внутренние органы работают нормально.
  • Без углеводов снижается насыщенность крови сахаром. Сердечно-сосудистая система укрепляется.
  • Нормализуется выработка инсулина. Благодаря этому глюкоза, которую впитывают мышцы, сжигается быстрее.
  • Ужесточается контроль водного баланса. Лишняя жидкость (весомый фактор лишнего веса) выводится.
  • Поскольку жировые резервы расходуются без потери других полезных веществ, мышцы сохраняют тонус.

Насыщение от протеиновых продуктов сохраняется долго: они перевариваются не вдруг.

Белковая пища это какие продукты

Данные нутриенты присутствуют почти во всех видах пищи. Диетологи установили, в каких продуктах много белков. Они классифицируются как белковая (протеиновая) пища.

Виды протеиновой пищи

Продукты, насыщенные белком, бывают растительной или животной природы. У обоих видов продуктов свои достоинства и минусы:

  • Растительный белок не утрачивает свойств после термообработки. Но усваивается медленно, придется съедать килограммы такой еды, чтобы набрать суточную норму. Поэтому как самостоятельный игрок котируется только вегетарианцами.
  • Продукты животного происхождения усваиваются быстро, их нужно меньше по массе, однако почти у всех видов избыток жирового компонента. При потреблении осторожность требуется от следящих за фигурой.

В сегменте белковой пищи список продуктов обширен, личный рацион легко составят веганы, вегетарианцы, мясоеды.
Для поступления полного набора из аминокислот рекомендуется потреблять оба вида. Соотношение – 60% животного белка, 40% растительного.

Продукты животного происхождения как основной источник белка

У животной белковой еды список продуктов наиболее длинный и разнообразный. Включает мясные, рыбные, молочные продукты, яйца.

Рассмотрим их подробнее:

  • Мясо. Содержит комплекс аминокислот плюс протеиновые структуры. Они облегчают усвоение еды, быстро и надолго притупляя голод. Речь о говядине, свинине, птице, субпродуктах.

Продукт номер один по количеству и характеристикам белка – курятина, вторая – говядина (она чуть жирнее). Для лучшей усвояемости белков мякоть желательно отваривать, запекать или тушить. Но не жарить.

У свинины нутриент аккумулирует нежирная малосочная мякоть. Меньше всего его у сала и жирной мякоти.

Достаточно нутриента содержат гусятина и индюшатина.

Насыщены им продукты — печень, почки, сердце перечисленных видов животных и птицы. Блюда из субпродуктов богаты железом, поэтому полезны анемичным людям.

  • Рыба. Насыщена белками, низкокалорийна, легче, нежнее мяса. Продукт содержит множество минералов – йод, фосфор, калий, магний.

Вариант номер один – лососевое филе. Здесь также изобилие жирных омега 3 кислот, необходимых организму.

Полезны тунец, анчоусы, лобстеры, морепродукты, икра, молоки. Из консервов подходят варианты с рыбой в собственном соку.

  • Яйца. Куриные яйца – кладезь протеина. У желтков и белков этого компонента почти поровну.
  • Молочные продукты. Без красителей, загустителей, прочих добавок. Они содержат сывороточный протеин, укрепляющий иммунитет. Казеин (которым богаты кисломолочные продукты) способствует насыщению и продолжительному отсутствию чувства голода. Кисломолочные виды продуктов, например, творог, усваиваются практически мгновенно. Сохраняют достойные кондиции ногтей, скелета, зубов.

Почти лишено этого нутриента свежее молоко, но богато сухое цельное. Годятся мало — обезжиренные кисломолочные виды.

Продукты — лидеры по концентрации молочного белка: сыворотка, обезжиренный творог, сыры голландский, бри, литовский, пармезан, чеддер.

В каких овощах содержится белок

Таких представителей единицы:

  • зеленый болгарский перец;
  • свекла;
  • брюссельская капуста;
  • редис.

Брюссельская капуста – лидер, но и у нее белка мало (1,46-1,59 грамма на 100 граммов). Чтобы набрать ежесуточную норму, овощи придется съедать килограммами.

Крупы и бобовые в которых содержится много белка

Данные виды продуктов питания – основные поставщики белка вегетарианцам или сидящим на диете.

Крупы. Полезны, когда нехватку белка нужно восполнить срочно. Блюда из них богаты полиненасыщенными жирными кислотами, поэтому упорядочивают метаболизм. Показаны рис, перловая, гречневая, овсяная и пшеничная крупы.

Много этого нутриента в отрубях, пророщенной пшенице и ржи.

Бобовые культуры. Высокий процент полипептидов, насыщенность витаминной группой В плюс минералы отличает следующие виды продукта:

  • чечевица;
  • соя;
  • горох (сушеный, консервированный, свежий; нут);
  • фасоль (обычная или стручковая).

Бобовые культуры – полноценный дешевый заменитель животного белка.
Продукты также насыщены клетчаткой, которая вычищает шлаки и другой мусор.

Читать еще:  На что похож хвост белки

Орехи и семена содержащие белок

Насыщенный протеинами, но проблемный сегмент продуктов. У орехов и семечек также изобилие других полезных элементов. Например, витамина Е, который дуэтом с протеиновыми структурами участвует в формировании мышц. Однако у них избыток жиров, они калорийны. Продукты утолят голод быстро и надолго, но для контролирующих личный вес не годятся.
Наибольшее количество нутриента содержат (по возрастанию): грецкие, миндальные, фундук, фисташки, арахис. То есть меньше всего у грецких орехов, чемпион – арахис.
Богаты белком кунжут, семечки подсолнечника, конопляные, тыквенные, льняные (20-22 г/100 г).

Другие продукты

Изобилие белков у порошка какао, сушеных белых грибов (по 20,1), морских водорослей (особенно спирулины – 28), мучных изделий. Например, у макарон его больше, чем у риса (10 против 7).

Топ 10 продуктов с наибольшим содержанием белка

Таблица белков представляет категории продуктов питания с максимальным количеством данного нутриента:

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

БЕЛКИ
1. Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Выберите только особенности строения белковой молекулы.
1) содержит атомы фосфора
2) состоит из аминокислот
3) мономеры удерживаются пептидными связями
4) состоит из одинаковых по строению мономеров
5) изменяет форму под действием температуры
6) четвертичная структура состоит из нескольких молекул

БЕЛКИ КРОМЕ
Все перечисленные признаки, кроме двух, можно использовать при описании яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) состоит из аминокислот
2) пищеварительный фермент
3) денатурирует обратимо при варке яйца вкрутую
4) мономеры связаны пептидными связями
5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры


БЕЛКИ КРОМЕ РИС
1. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот


2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания изображённой на рисунке структуры. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) вторичная структура молекулы белка
2) удерживается только пептидными связями
3) определяется методом рентгеноструктурного анализа
4) представляет собой глобулу
5) может выполнять ферментативные функции

СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Установите соответствие между характеристикой и структурой белка: 1) первичная, 2) третичная. Запишите цифры 1 и 2 в порядке, соответствующем буквам.

А) молекула в форме глобулы или фибриллы
Б) строгая последовательность аминокислотных остатков
В) аминокислотные остатки соединены только пептидными связями
Г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот
Д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация
Е) пространственная конфигурация полипептидной цепи

РЕГУЛЯТОРНАЯ — СТРУКТУРНАЯ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная

А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
1. Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Читать еще:  Название белки в сибири

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Ферменты – это вещества, которые
1) вырабатываются в железах внутренней секреции
2) являются белками
3) поступают в организм, как правило, вместе с пищей
4) являются в организме источником энергии
5) ускоряют протекание химических реакций
6) у человека выполняют свои функции при температуре около 36 градусов

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Функциями белков в организме человека являются

1) строительная
2) передача наследственных признаков
3) защитная
4) запасающая
5) ферментативно-каталитическая
6) хранение генетической информации

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОМЕ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Функции белков

Содержание

  1. Строение
  2. Синтез
  3. Функции
  4. Ферменты
  5. Что мы узнали?

Бонус

  • Тест по теме

Строение

Белки – биополимеры, состоящие из отдельных звеньев – мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.

Обязательные химические элементы аминокислот:

Рис. 1. Строение белка.

Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:

  • нейтральные (-СООН и -NH2);
  • основные (-СООН и несколько -NH2);
  • кислые (несколько -СООН и -NH2).

В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:

  • заменимые – синтезируются в организме;
  • незаменимые – не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.

Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.

Синтез

Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:

  • образование полипептидной цепи;
  • модификация белка.

Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и транспортной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками». Части синтезированного белка заменяются, удаляются или удлиняются.

Рис. 2. Синтез белка.

Функции

Биологические функции белков представлены в таблице.

Функция

Описание

Примеры

Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду

Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, транскортин – гормон надпочечников в кровь

Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных

Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур

Коллаген, фиброин, липопротеины

Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия

Передают информацию между клетками, тканями, органами

Ферментативная или каталитическая

Читать еще:  Сообщение на тему белки

Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют)

Регуляторная или гормональная

Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма

Инсулин, лютропин, тиротропин

Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации

Гистоны регулируют репликацию и транскрипцию ДНК

Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж

Распадаются после исчерпывания других источников энергии – углеводов и жиров

Специфичные белки – антитела – предохраняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение

Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин

Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества

Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме

Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки

Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа

Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.

Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ – ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:

  • простыми– содержат только аминокислотные остатки;
  • сложными – помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом – субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-перчатка».

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

  • температуры;
  • концентрации фермента и субстрата;
  • кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

3.8.2. Белки

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Значение слова &laquoбелки»

БЕЛКИ́, —о́в, мн. (ед. бело́к, —лка́, м.). Обл. Название горных вершин, покрытых снегом в течение всего года. Охотники возле последнего кедра развели огонь, согрели воду (холодную воду, поднимаясь в белки, охотники никогда не пьют). М. Пришвин, Золотой рог. [Иван] поехал работать на горный рудник, высоко, на вечноснежную вершину — на белок. Горышин, До полудня. || Пятна снега, остающиеся лежать в горах и летом.

Источник (печатная версия): Словарь русского языка: В 4-х т. / РАН, Ин-т лингвистич. исследований; Под ред. А. П. Евгеньевой. — 4-е изд., стер. — М.: Рус. яз.; Полиграфресурсы, 1999; (электронная версия): Фундаментальная электронная библиотека

  • Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector