24gdo.ru

ЗОО Журнал
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Что такое белки 5 класс биология

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Презентация по окружающему миру на тему «Белки» (5 класс)

Описание презентации по отдельным слайдам:

Б Е Л К И ДЖАФАРОВА СААДАТ ЗУБЕИР КЫЗЫ Учитель биологии ГБОУ СОШ № 45 ЦАО г.Москвы

«Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот». Основой всего живого считаются нуклеиновые кислоты и белки, так как они функционируют в клетке, образовывают сложные соединения, которые входят в структуру всех живых организмов. Все живые организмы в природе состоят из одинаковых уровней организации, это общая для всех живых организмов характерная биологическая закономерность.

Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров- аминокислот, соединенных пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ В аминокислотах выделяют три функциональные группы: 1.Аминогруппа 2.Карбоксильная группа 3.Радикал ( они разные у всех аминокислот)

Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот: Валин -зерновые, мясео, грибы, молочные продукты, арахис. Изолейцин — миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо. Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи. Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи. Метионин — мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя. Треони́н – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах. Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо. Фенилалани́н — говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко. Незаменимые аминокислоты

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Свойства. Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в настоящее время белков — титин. Это крупный эластичный белок, соединяющий миозин с линией Z . Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.

Денатурация. Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца ОБРАТИМАЯ Если сохранена первичная структура НЕОБРАТИМАЯ Если первичная Структура разрушена

Б Е Л К И Простые Состоят только из аминокислотных остатков Сложные могут включать: — ионы металла (металлопротеиды) -пигмент (хромопротеиды), -комплексы с липидами (липопротеины), -нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды), -остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), -углевод (гликопротеины)

Уровни структуры белка.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.

Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Функции белков. Функция Определение Пример 1. Строительная Материал клетки Кератин, коллагены 2. Транспортная Переносят различные вещества Гемоглобин 3. Защитная Обезвреживают защитные вещества Иммуноглобулины 4. Каталитическая Ускоряют протекание химических реакций в организме Ферменты 5. Двигательная Выполняют все виды движений Миозин, актин 6. Регуляторная Регулируют обменные процессы Гормоны

ЧТО ОБЩЕГО У ЛЮДЕЙ НА ПРЕДЫДУЩЕМ СЛАЙДЕ? КАК ЭТИ ФОТОГРАФИИ СВЯЗАНЫ С ТЕМОЙ УРОКА?

ИТОГИ УРОКА: 1.Что узнали? 2.Для чего это нужно? 3.Насколько это важно? 4.Как вас изменили эти знания?

Домашнее задание 1.Составить синквейн со словами: белок, аминокислота, радикал. 2.& 3 по учебнику Общая биология: Учеб. Для 10–11 кл. Д.К.Беляев, П.М.Бородин, Н.Н.Воронцов и др. М.

Выберите книгу со скидкой:

Подарочный набор «Кисти и краски(4 по цене 2)»

350 руб. 297.00 руб.

Рисование головы и рук

350 руб. 1087.00 руб.

3D-рисование. Гиперреализм Рисунки, которые оживают

350 руб. 553.00 руб.

Изобразительное искусство.3 класс. Рабочий альбом

350 руб. 148.00 руб.

История цвета. Как краски изменили наш мир (новое оформление)

350 руб. 1025.00 руб.

350 руб. 1087.00 руб.

Радиевые девушки. Скандальное дело работниц фабрик, получивших дозу радиации от новомодной светящейся краски

350 руб. 427.00 руб.

Совушки. Раскраски, поднимающие настроение (ПР)

350 руб. 96.00 руб.

350 руб. 1087.00 руб.

Совушки. Раскраски, поднимающие настроение

350 руб. 283.00 руб.

Котики. Раскраски, поднимающие настроение

350 руб. 283.00 руб.

В цветочном вальсе. Открытки-раскраски

350 руб. 225.00 руб.

БОЛЕЕ 58 000 КНИГ И ШИРОКИЙ ВЫБОР КАНЦТОВАРОВ! ИНФОЛАВКА

Инфолавка — книжный магазин для педагогов и родителей от проекта «Инфоурок»

Как организовать дистанционное обучение во время карантина?

Помогает проект «Инфоурок»

«Жизнь- это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов,построенных из сложных биологических полимеров- белков и нуклеиновых кислот».

Основой всего живого считаются нуклеиновые кислоты и белки, так как они функционируют в клетке, образовывают сложные соединения, которые входят в структуру всех живых организмов. Все живые организмы в природе состоят из одинаковых уровней организации, это общая для всех живых организмов характерная биологическая закономерность. (слайд2)

Белки- высокомолекулярные органические соединения- (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров-аминокислот, соединенных пептидной связью. В живыхорганизмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. (слайд 3)

Уровни структуры белка

Первичная струтура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК (слайды 10,11)

Вторичная структура-локальное упорядованивание фрагмента полипептидной цепи,стабилизированное водородными связми и гидрофобными взаимодействиями (слайд 12)

Третичная структура-пространственное строение полипептидной цепи-взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. в стабилизации третичной структуры принимают участие химические связи (слайд 13)

Четвертичная структура-субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса(слайд 14)

  1. Строительная (материал клетки)
  2. Транспортная (переносят различные вещества)
  3. Защитная (обезвреживают защитные вещества)
  4. Каталитическая (ускоряют протекание химических реакций в организме)
  5. Двигательная (выполняют все виды движений)
  6. Регуляторная (регулируют обменные процессы) (слайд 15)

Что такое белки 5 класс биология

Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв­ ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.

Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино­ группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.

Читать еще:  Голубая белка фото

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

Уровни структурной организации белка.

У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Третичная структура белка является формой пространственной укладки поли­ пептидной цепи в виде глобулы (клубка), поддерживаемой гидрофобными, водород­ ными, дисульфидными (S—S) и ионными связями . Она характерна для большинства белков организма, напри­ мер, миоглобина мышц.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.

Одни белки хорошо растворимы в воде, а другие растворяются толь­ ко в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителях. Структура мо­лекулы белка и его функциональная активность зависят от условий окружающей среды. Утрата белковой молекулой структуры, вплоть до первичной, называется денатурацией . Денатурация происходит вследствие изменения тем­пературы, рН, атмосферного давления, под действием кислот,
щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворите­лей и др. Обратный процесс восстановления структуры назы­вается ренатурацией, однако он не всегда возможен. Полное разрушение белковой молекулы называется деструкцией

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую. Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

Тема 2.5 Органические вещества. Углеводы. Белки. — 10-11 класс, Сивоглазов (рабочая тетрадь часть 1)

1. Дайте определения понятий.
Углеводы – органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько гидроксильных групп.
Моносахарид – простой углевод, при гидролизе не расщепляющийся на более простые соединения.
Дисахарид – углевод, представляющий собой соединений из двух моносахаридов.

2. Дополните схему «Разнообразие углеводов в клетке».

3. Рассмотрите рисунок 11 учебника и приведите примеры моносахаридов, в состав которых входит:
пять атомов углерода: рибоза, дезоксирибоза;
шесть атомов углерода: глюкоза, фруктоза.

4. Заполните таблицу.

Биологические функции моно- и дисахаридов

5. Назовите растворимые в воде углеводы. Какие особенности строения их молекул обеспечивают свойство растворимости?
Моносахариды (глюкоза, фруктоза) и дисахариды (сахароза). Их молекулы небольшого размера и полярные, поэтому растворимы в воде. Полисахариды образуют длинные цепи, которые в воде не растворяются

6. Заполните таблицу.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ ПОЛИСАХАРИДОВ

7. Полисахарид хитин входит в структуру клеточных стенок грибов и составляет основу наружного скелета членистоногих. С каким из известных вам полисахаридов он проявляет функциональное сходство? Ответ обоснуйте.
Хитин является веществом, очень близким по строению, физико-химическим свойствам и биологической роли к целлюлозе. Он выполняет защитную и опорную функции, содержится в клеточных стенках грибов, некоторых водорослей, бактерий.

8. Дайте определения понятий.
Полипептид — химическое вещество, состоящее из длинной цепи аминокислот, связанных пептидными связями.
Денатурация — потеря белками или нуклеиновыми кислотами их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Ренатурация — восстановление (после денатурации) биологически активной пространственной структуры биополимера (белка или нуклеиновой кислоты).

9. Объясните утверждение: «Белки — носители и организаторы жизни».
По Энгельсу «Всюду, где есть встречаем жизнь, она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни. ». «Жизнь есть способ существования белковых тел. ».

10. Напишите общую структурную формулу аминокислоты. Объясните, почему мономер белка носит такое название.
RCH(NH2)COOH. Аминокислоты объединяют в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержат наряду с карбоксильной группой -COOH аминогруппу -NH2.

11. Чем отличаются друг от друга различные аминокислоты?
Аминокислоты отличаются друг т друга по строению радикала.

12. Заполните кластер «Многообразие белков и их функции».
Белки: гормоны, транспортные белки, ферменты, токсины, антибиотики, запасные белки, защитные белки, двигательные белки, структурные белки.

13. Закончите заполнение таблицы.

14. Пользуясь учебником, объясните суть высказывания: «Биохимические реакции, протекающие в присутствии ферментов, — основа жизнедеятельности клеток».
Белки-ферменты катализируют множество реакций, обеспечивают слаженность ансамбля клеток живых организмов, ускоряя во много раз скорость химических реакций.

15. Приведите примеры белков, участвующих в перечисленных процессах.
Бег, ходьба, прыжки – актин и миозин.
Рост – соматотропин.
Транспорт кислорода и углекислого газа в крови – гемоглобин.
Рост ногтей и волос – кератин.
Свертывание крови – протромбин, фибриноген.
Связывание кислорода в мышцах – миоглобин.

16. Установите соответствие между конкретными белками и их функциями.
1. Протромбин
2. Коллаген
3. Актин
4. Соматотропин
5. Гемоглобин
6. Инсулин
Роль в организме
A. Сократительный белок мышц
Б. Гормон гипофиза
B. Обеспечивает свертываемость крови
Г. Входит в состав волокон соединительной ткани
Д. Гормон поджелудочной железы
Е. Переносит кислород

Читать еще:  Белка с большими ушами

17. На чем основано дезинфицирующее свойство этилового спирта?
Он разрушает белки (в т. ч. токсины) бактерий, приводит к их денатурации.

18. Почему вареное яйцо, погруженное в холодную воду, не возвращается к исходному состоянию?
Происходит необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры.

19. При окислении 1 г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1 г углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях?
Функции белков – это, во-первых, строительная, ферментативная, транспортная функции, и только в крайних случаях организм использует или тратит белки на получение энергии, только тогда, когда в организм не поступают углеводы и жиры, когда организм голодает.

20. Выберите правильный ответ.
Тест 1.
Белки, увеличивающие скорость химических реакций в клетке:
2) ферменты;
Тест 2.
Мономер сложных углеводов — это:
4) глюкоза.
Тест 3.
Углеводы в клетке не выполняют функцию:
3) хранения наследственной информации.
Тест 4.
Полимер, мономеры которого располагаются в одну линию:
2) неразветвленный полимер;
Тест 5.
В состав аминокислот не входит:
3) фосфор;
Тест 6.
У животных гликоген, а у растений:
3) крахмал;
Тест 7.
У гемоглобина есть, а у лизоцима нет:
4) четвертичной структуры.

21. Объясните происхождение и общее значение слова (термина), опираясь на значение корней, его составляющих.

22. Выберите термин и объясните, насколько его современное значение соответствует первоначальному значению его корней.
Выбранный термин: дезоксирибоза.
Соответствие: термин соответствует значению. Это дезоксисахар — производное рибозы, где гидроксильная группа у второго атома углерода замещена водородом с потерей атома кислорода (дезокси — отсутствие атома кислорода).

23. Сформулируйте и запишите основные идеи § 2.5.
Углеводы и белки относятся к органическим веществам клетки. К углеводам относятся: моносахариды (рибоза, дезоксирибоза, глюкоза), дисахариды (сахароза), полисахариды (крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин). В организме они выполняют функции: энергетическую, запасающую, структурная.
Белки, мономерами которых являются аминокислоты, имеют первичную, вторичную, третичную и часто четвертичную структуры. Выполняют в организме важные функции: являются гормонами, ферментами, токсинами, антибиотиками, запасными, защитными, транспортными, двигательными и структурными белками.

Основные функции белков в клетке

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

  • кератин – из него состоят волосы, ногти, перья, копыта
  • коллаген – главный компонент хрящей и сухожилий;
  • эластин (связки);
  • белки клеточных мембран (в основном – гликопротеиды)

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

  • липопротеины — отвечает за перенос жира.
  • гемоглобин — транспорт кислорода, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ;
  • гаптоглобин — транспорт гема),
  • трансферрин — транспорт железа.

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na + ,К + -АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

  • гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.

4. Защитная функция

  • В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
  • Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

5. Двигательная функция

  • Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.

6. Сигнальная функция

  • В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

7. Запасающая функция

  • В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
  • Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

8. Энергетическая функция

  • При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).

9. Каталитическая (ферментативная) функция

  • Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

  1. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.
  2. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины.

10. Функция антифириза

  • В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

11. Питательная (резервная) функция.

  • Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Функции белков

Содержание

  1. Строение
  2. Синтез
  3. Функции
  4. Ферменты
  5. Что мы узнали?

Бонус

  • Тест по теме
Читать еще:  Когда у белки появляются бельчата

Строение

Белки – биополимеры, состоящие из отдельных звеньев – мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.

Обязательные химические элементы аминокислот:

Рис. 1. Строение белка.

Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:

  • нейтральные (-СООН и -NH2);
  • основные (-СООН и несколько -NH2);
  • кислые (несколько -СООН и -NH2).

В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:

  • заменимые – синтезируются в организме;
  • незаменимые – не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.

Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.

Синтез

Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:

  • образование полипептидной цепи;
  • модификация белка.

Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и транспортной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками». Части синтезированного белка заменяются, удаляются или удлиняются.

Рис. 2. Синтез белка.

Функции

Биологические функции белков представлены в таблице.

Функция

Описание

Примеры

Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду

Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, транскортин – гормон надпочечников в кровь

Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных

Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур

Коллаген, фиброин, липопротеины

Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия

Передают информацию между клетками, тканями, органами

Ферментативная или каталитическая

Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют)

Регуляторная или гормональная

Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма

Инсулин, лютропин, тиротропин

Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации

Гистоны регулируют репликацию и транскрипцию ДНК

Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж

Распадаются после исчерпывания других источников энергии – углеводов и жиров

Специфичные белки – антитела – предохраняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение

Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин

Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества

Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме

Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки

Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа

Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.

Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ – ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:

  • простыми– содержат только аминокислотные остатки;
  • сложными – помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом – субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-перчатка».

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

  • температуры;
  • концентрации фермента и субстрата;
  • кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector