24gdo.ru

ЗОО Журнал
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Доклад о белках 5 класс

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Сообщение по биологии на тему » Белки, их строение и роль в клетке»

Белки, их строение и роль в клетке

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживаю­щие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойст­ва белка. Этот процесс называется денатурацией.

Роль белков: Материал с сайта http://iEssay.ru

Строительная функция. Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов, главным компонентом опорных структур организма.

Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных хи­мических реакций в организме.

Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.

Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.

Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Доклад о белках 5 класс

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Читать еще:  Шубка белки зимой и летом

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Бесплатный
Дистанционный конкурс «Стоп коронавирус»

Приглашаем к участию
учеников 1-11 классов

Идёт приём заявок

Сообщение по биологии на тему » Белки, их строение и роль в клетке»

Белки, их строение и роль в клетке

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживаю­щие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойст­ва белка. Этот процесс называется денатурацией.

Роль белков: Материал с сайта http://iEssay.ru

Строительная функция. Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов, главным компонентом опорных структур организма.

Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных хи­мических реакций в организме.

Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.

Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.

Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Читать еще:  Белка зверь которая живет на дереве

Белки, их строение и роль в клетке

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживаю­щие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойст­ва белка. Этот процесс называется денатурацией.

Роль белков: Материал с сайта //iEssay.ru

  1. Строительная функция. Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов, главным компонентом опорных структур организма.
  2. Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных хи­мических реакций в организме.
  3. Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.
  4. Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.
  5. Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.
  6. Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

#Sekta: информационный портал

Пишем статьи о питании, тренировках и здоровом образе жизни на основе научных исследований.

Главное, что нужно знать о белках, жирах и углеводах

У нас есть три большие статьи про белки, жиры и углеводы, но в них много подробностей. Мы написали новую статью с самой важной информацией о БЖУ.

Рассказываем о макронутриентах, их функциях и нормах употребления.

Углеводы

Углеводы — главные поставщики энергии для умственной и физической активности. Различают простые (глюкоза, фруктоза, галактоза, сахароза и др.) и сложные углеводы (крахмалы, пищевые волокна).

Поступая в организм, большая часть углеводов преобразуется в глюкозу, которая используется клетками для жизненных процессов.

Традиционно международные организации здравоохранения рекомендуют потреблять 45–65% углеводов от общей калорийности рациона. Допустимые границы этого диапазона еще шире и зависят от особенностей организма, целей и индивидуальных потребностей.

Как можно чаще отдавайте предпочтение продуктам, содержащим сложные углеводы, — они усваиваются постепенно и не вызывают резких скачков глюкозы, в отличие от простых углеводов. Это важно для поддержания стабильного настроения и предотвращения резких перепадов голода и сытости.

Простые углеводы содержатся в столовом сахаре, меде и сиропах, выпечке, конфетах и других сладостях, соках и сладких напитках, молочных продуктах.

Белки

Белки состоят из соединенных цепочек аминокислот — «строительных» веществ для тела человека. В организме используется двадцать видов аминокислот, девять из которых не могут быть синтезированы телом человека и должны поступать из еды (незаменимые аминокислоты).

Все незаменимые аминокислоты содержатся в животном белке. Вегетарианцы тоже могут получить их в полном объеме при сочетании растительных продуктов, богатых белком.

Белки выполняют гормональную, ферментативную и защитную функции в организме. Из них состоят соединительные ткани, мышцы, кожа, волосы и другие органы. Белки не являются прямым источником энергии для организма, но могут быть использованы, когда нет альтернатив или когда усвоение жиров и углеводов нарушено.

Количество белков, необходимых человеку, разнится в среднем от 0,8 до 2,2 г на килограмм веса или 10–35% от общей калорийности рациона. Индивидуальная норма зависит от возраста, пола, активности, периода жизни и других факторов.

Жиры

Жиры — самый энергоемкий макронутриент. Они помогают организму в производстве гормонов, усвоении нутриентов, клеточном росте, защищают от холода и повреждений.

В виде жировой ткани организм может сохранять запасы энергии на долгое время, а в период длительного голодания или низкоуглеводного питания жирные кислоты могут стать основным источником энергии. В этом случае запускается процесс кетоза, с его помощью организм может функционировать с минимальным количеством углеводов.

Именно эта особенность организма помогает людям выживать без еды несколько недель.

Основные виды жиров, или жирных кислот — насыщенные и ненасыщенные.

По данным исследований, чрезмерное потребление насыщенных жиров повышает риск сердечно-сосудистых заболеваний и диабета (но, возможно, это не так).

Употребление ненасыщенных жиров помогает регулировать метаболизм, сохранять эластичность клеточных мембран, улучшает кровообращение, они важны для роста и регенерации клеток.

Отдельно выделяют трансжиры — разновидность ненасыщенных жирных кислот, структура которых делает их устойчивыми к окислению (дольше хранятся и остаются твердыми при комнатной температуре).

В малых количествах трансжиры присутствуют в натуральных мясных и молочных продуктах. В больших — входят в состав некоторых видов маргарина, спредов и кулинарного жира, то есть содержатся в большинстве кондитерских изделий и полуфабрикатов. Часто трансжиры добавляют для увеличения жирности творожных масс, плавленых сырков, мороженого.

Традиционная рекомендация по потреблению жиров: не более 30–35% от общей калорийности рациона, из которых до 10% — насыщенные жиры. Промышленные трансжиры рекомендуется исключать из рациона полностью.

Все макронутриенты выполняют важные функции в организме человека, однако необходимое соотношение БЖУ в рационе все еще активно обсуждается в научном мире.

Если вы только начали задумываться о том, сколько и чего нужно есть, начните с традиционных рекомендаций организаций здравоохранения о сбалансированном питании. Дальше действуйте по обстоятельствам, ориентируясь на свои цели и самочувствие. Хотите знать больше об этом? У нас есть и подробные статьи:

Важно

  • Белки, жиры и углеводы — три основных макронутриента в питании человека, и все они необходимы для функционирования организма и здоровья.
  • Все макронутриенты могут служить источниками энергии для организма, но каждый имеет и свои собственные важные функции.
  • Большинство продуктов питания содержат больше одного макронутриента, поэтому их невозможно четко поделить на три категории. Мы можем только говорить о том, сколько и каких углеводов, белков или жиров приносит каждый продукт в организм.
  • Есть только усредненные рекомендованные нормы потребления БЖУ. Индивидуальные потребности в макронутриентах зависят от возраста, пола, активности, периода жизни, целей и других факторов.
  • Для обеспечения потребностей организма в макронутриентах выбирайте натуральные, минимально обработанные продукты. Овощи, фрукты, крупы и бобовые богаты клетчаткой и другими сложными углеводами. Те же крупы, бобовые, а также мясо, птица, рыба, морепродукты, яйца, молочные и соевые продукты — источники белка. Рыба, масла, орехи, семена, авокадо и маслины дополнят рацион полезными жирами.
Читать еще:  Почему белки разные

Автор: Анна Нестерова, тренер по силовым видам спорта,
сотрудник научного отдела Школы идеального тела #sekta

Белка — виды и описание

Белка относится к млекопитающим, отряд грызунов и семейства беличьих. Она имеет удлиненное туловище, которое заканчивается гибким пушистым хвостом. У белки длинные уши в виде треугольника с кисточками или без них на конце. Окрас шерсти колеблется от темно-бурого до рыжего, живот светлого окраса. В зимнее время года белка может менять цвет на серый. Цвет шерсти млекопитающего зависит от места обитания.

Линька всего тела происходит два раза за год, но хвост может линять не больше одного раза в год. Весной животное линяет – апрель-май, а осенью – сентябрь-ноябрь.

Особенности питания

Белку можно считать всеядным грызуном, она может использовать в пищу:

  • семена с хвойных деревьев (с ели, сосны, кедра, пихты);
  • лещину, желуди, орехи;
  • грибы;
  • почки молодых растений;
  • ягоды;
  • корни растений;
  • лишайник;
  • травы.

Если год будет неурожайным, то большую часть их рациона составляют травы, корни. В брачный период белки предпочитают питаться животной пищей: насекомыми, личинками, яйцами мелких птиц, мелкими позвоночными. Ранней весной могут грызть кости погибших животных.

На зимовье они предпочитают делать запасы, которые хранятся в дуплах, корневищах или просто развешиваются на деревьях с густыми ветвями. К таким продуктам относят: орехи, грибы, шишки, желуди. О своих запасах они не помнят и часто находят их случайно. Белки могут питаться запасами других животных.

Самые распространенные разновидности белок

Белка – самый распространенный вид грызунов, который обитает практически на всех материках. Они встречаются в лиственных лесах, в вечнозеленых лесах, в горах и низинах. Часто представителей данного вида можно увидеть в городских парках, в частных садах.

Перечислим самые распространенные разновидности белок:

Аберта, ее длина тела может достигать 58 см, а длина хвоста 25 см, уши имеют кисточки. Шерсть белки серая с полосой на спине буро-рыжей раскраски. Местом ее обитания является Мексика и юго-западная часть США.

Бразильская или гвианская белка, ее длина тела не превышает 20 см, а хвост может достигать 18 см, она имеет темно-коричневый окрас. Обитает в Южной Америке в лесах и парках.

Аллена, самки этого вида крупнее самцов их вес может составлять 500 г. Зимой окрас шерсти белки желто-коричневый по бокам, присутствует серый и черный цвет. Верхняя часть головы темная, уши без кисточек. В летний период шерсть темнеет.

Кавказская белка может достигать 25 см в длину, она имеет короткие уши без кисточек. Шерсть белки напоминает яркую ржавчину, спина буро-серая, а бока каштаново-бурые, живот светлый.

Аризонская – внешне походит на белку Аберту, предпочтительное место обитания – горный район. Она водится в Мексике и Аризоне.

Золотистобрюхая белка, самец и самка этого вида практически одинаковые по строению и весу. Они обитают в Гватемале, Мексике.

Каролинская белка достаточно крупная, она может вырасти до 52 см в длину. Цвет меха серый с коричневыми или рыжими вкраплениями, живот белый. Обитает грызун в США, Шотландии, Англии и Италии.

Белка Деппе имеет окрас рыже-коричневый с сединой, желто-коричневый или серо-коричневый. Верхняя часть хвоста черно-белая, а нижняя – цвета ржавчины, живот светлый.

Желтогорлая белка отличается мелкими размерами тела не более 17 см, хвост может быть в длину до 18 см. Окрас спины красно-бурый, живот красно-оранжевый, а хвост – полосатый. Основное место обитания: Бразилия, Венесуэла.

Краснохвостая белка может иметь длину 52 см, с длиной хвоста до 28 см. Окрас шерсти темно-рыжий, грудка может иметь белый или ярко-рыжий окрас, кончик хвоста окрашен в черный цвет. Место обитания Центральная и Южная Америка.

Западная серая по весу может достигать 942 г с длиной тела до 60 см. Животное серебристо-серой расцветки с белым животом. Уши хорошо заметны, но без кисточек. Чаще всего этого грызуна можно встретить в Америке.

Черная белка может достигать весом 1 кг, а длина ее тела может составлять 70 см. Цвет меха может быть светло-коричневый с желтоватыми вкраплениями или темно-коричневый с черным.

Векша имеет кисточки, длина тела достигает 28 см, масса не превышает 340 г. Этот грызун имеет самый разнообразный окрас: от буро-рыжего до серо-черного. Место обитания Евразия, Япония.

Знаменитая белка-летяга

Здесь представлены не все разновидности семейства беличьих, а самые распространенные.

Отличия самца от самки

По окрасу белки нельзя отличить самца от самки, у некоторых разновидностей их можно распознать по размеру, так как самец может быть больше самки по весу и по длине хвоста.

Поведенческие особенности

Грызуны семейства беличьих относятся к подвижным зверькам, ведущим древесный образ жизни. Они практически не прилагают усилий при перепрыгивании с одного дерева на другое. В процессе прыжка животное помогает себе хвостом и лапами. В зависимости от типа леса меняется внешний вид места жительства:

  • в лиственных лесах грызун живет в дупле, дно которого выстилает сухими травами или лишайником;
  • в хвойных лесах они мастерят себе гнезда, которое строят из веток, на дно выкладывают шерсть, мох, сухие листья.

Зверек может занимать пустующие жилища птиц. Численность таких гнезд у одной белки может достигать 15, свое место жительства она может менять каждые два или три дня. Таким образом, в одном гнезде могут зимовать от 3 до 6 белок.

Массовая миграция у животных начинается в начале осени. Зверьки способны переселяться за 300 км от предыдущего места жительства.

Размножение

Количество помета у белки будет зависеть от места обитания, чаще всего они приносят потомство один или два раза в год, но в южных регионах может быть и три раза. Между каждым выводком имеется основной интервал, который не превышает 13 недель. Период размножения будет зависеть от многих факторов:

Стандартно время гона припадает на январь-март и может длиться до августа. В это время около самки могут наблюдаться до 6 самцов, из которых она делает выбор в пользу одного. Самцы между собой ведут себя агрессивно с целью устранения конкурента. Они могут громко урчать, бить лапами об ветки деревьев или гонять друг дружку. После осуществления выбора семья начинает строить гнездо для будущего потомства.

Беременность самки длиться до 38 дней, один помет может насчитывать от 3-х до 10 малышей. Бельчата появляются на свет слепыми и без шерсти, которой они обрастают на вторую неделю жизни. Малыши смогут видеть только через месяц, после чего они начинают выбираться из дупла для игр. Самки в течение 50 дней выкармливают бельчат своим молоком. Выводок покидает гнездо на 10 неделе. Свое потомство животные смогут завести в 9 или 12 месяцев.

Естественные враги

Срок жизни белок в неволе может достигать 12 лет, однако для животного на свободе эта цифра уменьшается в два раза. В природе существует множество хищников, которые охотятся на белок:

Значительно сокращает количество белок из-за отсутствия полноценного питания, а также из-за наличия всевозможных заболеваний. Хорошо подтачивает их иммунитет наличие блох, клещей и гельминтов.

Интересные факты про белок

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector