24gdo.ru

ЗОО Журнал
2 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Информация о структуре белка

Что такое белки — строение и функции

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.

Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.

В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

  1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
  2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
  3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
  4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
  5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
  6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
  7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
  8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
  9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH2). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

  1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
  2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
  3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
  4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
  5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Читать еще:  Текст про белку 2 класс

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

  • мясо;
  • рыба;
  • различные морепродукты;
  • яйца;
  • бобовые;
  • молочные продукты.

Заключение

Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.

Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.

Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре

Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определенном порядке. Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка.

Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в молекуле ДНК (участке, называемом геном) и реализуется в ходе транскрипции (переписывания информации на мРНК) и трансляции (синтез пептидной цепи).

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальнуюдля данного индивидуального белка первичную структуру. Все молекулы индивидуального белка (например, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка.

Последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи можно рассматривать как форму записи некоторой информации.

Эта информация диктует пространственную укладку длинной линейной пептидной цепи в более компактную трехмерную структуру.

Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счет взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определенную пространственную трехмерную структуру, или конформацию. В глобулярных белках различают два основных типа конформации пептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

2 Вторичная структура белков– это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами пептидного остова. При этом пептидная цепь может приобретать регулярные структуры двух типов: a-спирали и b-структуры.

В a-спираливодородные связи образуются между атомом кислорода карбоксильной группы и водородом амидного азота пептидного остова через 4 аминокислоты; боковые цепи аминокислотных остатков располагаются по периферии спирали, не участвуя в образовании водородных связей, формирующих вторичную структуру. Большие объемные остатки или остатки с одинаковыми отталкивающимися зарядами препятствуют формированию a-спирали.

Остаток пролина прерывает a-спираль благодаря его кольцевой структуре и невозможности образования водородной связи из-за отсутствия водорода у атома азота в пептидной цепи.

b-Структураформируется между линейными областями одной полипептидной цепи, образуя при этом складки, или между разными полипептидными цепями. Полипептидные цепи или их части могут формировать параллельные(N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей совпадают) или антипараллельные(N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей лежат в противоположных направлениях) b-структуры.

В белках также встречаются области с нерегулярной вторичной структурой, которые называются беспорядочными клубками,хотя эти структуры не так сильно изменяются от одной молекулы белка к другой.

3 Третичная структура белка— это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи. Гидрофобные радикалы аминокислот имеют тенденцию к объединению внутри глобулярной структуры белков с помощью так называемых гидрофобных взаимодействийи межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, образуя плотное гидрофобное ядро. Гидрофильные ионизированные и неионизированные радикалы аминокислот в основном расположены на поверхности белка и определяют его растворимость в воде.

Гидрофильные аминокислоты, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, могут взаимодействовать друг с другом с помощью ионных и водородных связей(рисунок 2.1).

Ионные, водородные и гидрофобные связи относятся к числу слабых: их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре.

Конформация белка поддерживается за счет возникновения множества таких слабых связей.

4 Конформационная лабильность белков– это способность белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.

Третичная структура некоторых белков стабилизирована дисульфидными связями,образующимися за счет взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.

Большинство внутриклеточных белков не имеет ковалентных дисульфидных связей. Их наличие характерно для секретируемых клеткой белков, например, дисульфидные связи имеются в молекулах инсулина, иммуноглобулинов.

Инсулин— белковый гормон, синтезирующийся в b-клетках поджелудочной железы. Секретируется клетками в ответ на повышение концентрации глюкозы в крови. В структуре инсулина имеются две дисульфидные связи, соединяющие две полипептидные А- и В-цепи, и одна дисульфидная связь внутри А-цепи.

Особенности вторичной структуры белков оказывают влияние на характер межрадикальных взаимодействий и третичную структуру.

5Некоторый специфический порядок чередования вторичных структур наблюдается во многих разных по структуре и функциям белках и носит название супервторичной структуры.

Такие упорядоченные структуры часто обозначают как структурные мотивы,которые имеют специфические названия: «a-спираль—поворот—a-спираль», «лейциновая застежка-молния», «цинковые пальцы», «структура b-бочонка» и др.

По наличию a-спиралей и b-структур глобулярные белки могут быть разделены на 4 категории:

1 В первую категорию включены белки, в которых имеются только a-спирали, например миоглобин и гемоглобин.

2 Во вторую категорию включены белки, в которых имеются a-спирали и b-структуры. При этом a- и b-структуры часто образуют однотипные сочетания, встречающиеся в разных индивидуальных белках (фермент триозофосфатизомераза).

3 В третью категорию включены белки, имеющие только вторичную b-структуру. Такие структуры обнаружены в иммуноглобулинах.

4 В четвертую категорию включены белки, имеющие в своем составе лишь незначительное количество регулярных вторичных структур. К таким белкам можно отнести небольшие богатые цистином белки или металлопротеины.

Таким образом, все молекулы индивидуального белка, имеющие идентичную первичную структуру, приобретают в растворе одинаковую конформацию.

Характер пространственной укладки пептидной цепи определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислотных остатков в цепи.Следовательно, конформация — такая же специфическая характеристика индивидуального белка, как и первичная структура.

Задания

1 Дайте определение вторичной, супервторичной, третичной структур, конформации белков.

2 Напишите формулу гексапептида, содержащего два аминокислотных остатка с гидрофобными радикалами, два — с катионными радикалами, по одному — с гидрофильными незаряженными и анионными радикалами.

а) подчеркните пептидные связи;

б) покажите пунктиром связи, возникновение которых приводит к образованию a-спирали;

в) выпишите аминокислотные остатки пептида, радикалы которых могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях (а), в образовании водородных (б) и ионных (в) связей.

Читать еще:  Белка зимой и летом фото

1 Аминокислота, располагающаяся преимущественно внутри белковой глобулы.

2 Аминокислота, способная образовать ионную связь с Лиз.

3 Аминокислота, образующая водородную связь с Асп.

Б) Аспарагиновая кислота.

1 Предпочтительное расположение — на поверхности белковой молекулы.

2 Взаимодействие их функциональных групп формирует вторичную структуру.

3 Предпочтительное расположение — внутри белковой молекулы.

4 Участвуют в формировании третичной структуры.

А) Неполярные радикалы аминокислот.

Б) Полярные анионные радикалы.

5 Какому уровню структурной организации белка соответствует каждый тип связи?

1 Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.

2 Связь между a-амино- и a-карбоксильными группами аминокислот.

3 Водородные связи между атомами пептидного остова.

4 Слабые связи между функциональными группами аминокислот.

А) Вторичная структура.

Б) Третичная структура.

1 Участвуют в формировании вторичной структуры.

2 Участвуют в формировании первичной структуры.

3 С этих связей начинает формироваться третичная структура.

4 Наиболее редко встречающаяся связь в третичной структуре.

А) Водородные связи.

В) Гидрофобные связи.

Г) Пептидные связи.

Д) Дисульфидные связи

7. Выберите верные утверждения:

А) Активный центр формируется на уровне первичной структуры.

Б) Конформация белка жестко зафиксирована ковалентными связями.

В) Первичная структура белка содержит информацию о его конформации.

Г) Активный центр белка формируется на уровне третичной структуры.

Д) В формировании конформации белка участвуют слабые связи.

2.2 Контрольные вопросы

1 Что такое первичная структура белка?

2 Что такое вторичная структура белка? Объясните механизм образования a-спирали и b-структуры.

3 Третичная структура белков. Объясните природу образования связей, стабилизирующих белковую молекулу.

4 Что такое супервторичная структура? На какие категории можно разделить глобулярные белки в зависимости от наличия в них a-спиралей и b-структур?

Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре

Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определенном порядке. Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка.

Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в молекуле ДНК (участке, называемом геном) и реализуется в ходе транскрипции (переписывания информации на мРНК) и трансляции (синтез пептидной цепи).

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальнуюдля данного индивидуального белка первичную структуру. Все молекулы индивидуального белка (например, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка.

Последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи можно рассматривать как форму записи некоторой информации.

Эта информация диктует пространственную укладку длинной линейной пептидной цепи в более компактную трехмерную структуру.

Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счет взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определенную пространственную трехмерную структуру, или конформацию. В глобулярных белках различают два основных типа конформации пептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

2 Вторичная структура белков– это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами пептидного остова. При этом пептидная цепь может приобретать регулярные структуры двух типов: a-спирали и b-структуры.

В a-спираливодородные связи образуются между атомом кислорода карбоксильной группы и водородом амидного азота пептидного остова через 4 аминокислоты; боковые цепи аминокислотных остатков располагаются по периферии спирали, не участвуя в образовании водородных связей, формирующих вторичную структуру. Большие объемные остатки или остатки с одинаковыми отталкивающимися зарядами препятствуют формированию a-спирали.

Остаток пролина прерывает a-спираль благодаря его кольцевой структуре и невозможности образования водородной связи из-за отсутствия водорода у атома азота в пептидной цепи.

b-Структураформируется между линейными областями одной полипептидной цепи, образуя при этом складки, или между разными полипептидными цепями. Полипептидные цепи или их части могут формировать параллельные(N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей совпадают) или антипараллельные(N- и С-концы взаимодействующих пептидных цепей лежат в противоположных направлениях) b-структуры.

В белках также встречаются области с нерегулярной вторичной структурой, которые называются беспорядочными клубками,хотя эти структуры не так сильно изменяются от одной молекулы белка к другой.

3 Третичная структура белка— это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи. Гидрофобные радикалы аминокислот имеют тенденцию к объединению внутри глобулярной структуры белков с помощью так называемых гидрофобных взаимодействийи межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, образуя плотное гидрофобное ядро. Гидрофильные ионизированные и неионизированные радикалы аминокислот в основном расположены на поверхности белка и определяют его растворимость в воде.

Гидрофильные аминокислоты, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, могут взаимодействовать друг с другом с помощью ионных и водородных связей(рисунок 2.1).

Ионные, водородные и гидрофобные связи относятся к числу слабых: их энергия ненамного превышает энергию теплового движения молекул при комнатной температуре.

Конформация белка поддерживается за счет возникновения множества таких слабых связей.

4 Конформационная лабильность белков– это способность белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.

Третичная структура некоторых белков стабилизирована дисульфидными связями,образующимися за счет взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.

Большинство внутриклеточных белков не имеет ковалентных дисульфидных связей. Их наличие характерно для секретируемых клеткой белков, например, дисульфидные связи имеются в молекулах инсулина, иммуноглобулинов.

Инсулин— белковый гормон, синтезирующийся в b-клетках поджелудочной железы. Секретируется клетками в ответ на повышение концентрации глюкозы в крови. В структуре инсулина имеются две дисульфидные связи, соединяющие две полипептидные А- и В-цепи, и одна дисульфидная связь внутри А-цепи.

Особенности вторичной структуры белков оказывают влияние на характер межрадикальных взаимодействий и третичную структуру.

5Некоторый специфический порядок чередования вторичных структур наблюдается во многих разных по структуре и функциям белках и носит название супервторичной структуры.

Такие упорядоченные структуры часто обозначают как структурные мотивы,которые имеют специфические названия: «a-спираль—поворот—a-спираль», «лейциновая застежка-молния», «цинковые пальцы», «структура b-бочонка» и др.

По наличию a-спиралей и b-структур глобулярные белки могут быть разделены на 4 категории:

1 В первую категорию включены белки, в которых имеются только a-спирали, например миоглобин и гемоглобин.

2 Во вторую категорию включены белки, в которых имеются a-спирали и b-структуры. При этом a- и b-структуры часто образуют однотипные сочетания, встречающиеся в разных индивидуальных белках (фермент триозофосфатизомераза).

3 В третью категорию включены белки, имеющие только вторичную b-структуру. Такие структуры обнаружены в иммуноглобулинах.

4 В четвертую категорию включены белки, имеющие в своем составе лишь незначительное количество регулярных вторичных структур. К таким белкам можно отнести небольшие богатые цистином белки или металлопротеины.

Таким образом, все молекулы индивидуального белка, имеющие идентичную первичную структуру, приобретают в растворе одинаковую конформацию.

Читать еще:  Где сидит белка

Характер пространственной укладки пептидной цепи определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислотных остатков в цепи.Следовательно, конформация — такая же специфическая характеристика индивидуального белка, как и первичная структура.

Задания

1 Дайте определение вторичной, супервторичной, третичной структур, конформации белков.

2 Напишите формулу гексапептида, содержащего два аминокислотных остатка с гидрофобными радикалами, два — с катионными радикалами, по одному — с гидрофильными незаряженными и анионными радикалами.

а) подчеркните пептидные связи;

б) покажите пунктиром связи, возникновение которых приводит к образованию a-спирали;

в) выпишите аминокислотные остатки пептида, радикалы которых могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях (а), в образовании водородных (б) и ионных (в) связей.

1 Аминокислота, располагающаяся преимущественно внутри белковой глобулы.

2 Аминокислота, способная образовать ионную связь с Лиз.

3 Аминокислота, образующая водородную связь с Асп.

Б) Аспарагиновая кислота.

1 Предпочтительное расположение — на поверхности белковой молекулы.

2 Взаимодействие их функциональных групп формирует вторичную структуру.

3 Предпочтительное расположение — внутри белковой молекулы.

4 Участвуют в формировании третичной структуры.

А) Неполярные радикалы аминокислот.

Б) Полярные анионные радикалы.

5 Какому уровню структурной организации белка соответствует каждый тип связи?

1 Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.

2 Связь между a-амино- и a-карбоксильными группами аминокислот.

3 Водородные связи между атомами пептидного остова.

4 Слабые связи между функциональными группами аминокислот.

А) Вторичная структура.

Б) Третичная структура.

1 Участвуют в формировании вторичной структуры.

2 Участвуют в формировании первичной структуры.

3 С этих связей начинает формироваться третичная структура.

4 Наиболее редко встречающаяся связь в третичной структуре.

А) Водородные связи.

В) Гидрофобные связи.

Г) Пептидные связи.

Д) Дисульфидные связи

7. Выберите верные утверждения:

А) Активный центр формируется на уровне первичной структуры.

Б) Конформация белка жестко зафиксирована ковалентными связями.

В) Первичная структура белка содержит информацию о его конформации.

Г) Активный центр белка формируется на уровне третичной структуры.

Д) В формировании конформации белка участвуют слабые связи.

2.2 Контрольные вопросы

1 Что такое первичная структура белка?

2 Что такое вторичная структура белка? Объясните механизм образования a-спирали и b-структуры.

3 Третичная структура белков. Объясните природу образования связей, стабилизирующих белковую молекулу.

4 Что такое супервторичная структура? На какие категории можно разделить глобулярные белки в зависимости от наличия в них a-спиралей и b-структур?

Функции белков

Строение

Белки – биополимеры, состоящие из отдельных звеньев – мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.

Обязательные химические элементы аминокислот:

Рис. 1. Строение белка.

Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:

  • нейтральные (-СООН и -NH2);
  • основные (-СООН и несколько -NH2);
  • кислые (несколько -СООН и -NH2).

В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:

  • заменимые – синтезируются в организме;
  • незаменимые – не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.

Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.

Синтез

Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:

  • образование полипептидной цепи;
  • модификация белка.

Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и транспортной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками».

Рис. 2. Синтез белка.

Функции

Биологические функции белков представлены в таблице.

Функция

Описание

Примеры

Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду

Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, транскортин – гормон надпочечников в кровь

Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных

Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур

Коллаген, фиброин, липопротеины

Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия

Передают информацию между клетками, тканями, органами

Ферментативная или каталитическая

Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют)

Регуляторная или гормональная

Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма

Инсулин, лютропин, тиротропин

Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации

Гистоны регулируют репликацию и транскрипцию ДНК

Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж

Распадаются после исчерпывания других источников энергии – углеводов и жиров

Специфичные белки – антитела – предохраняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение

Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин

Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества

Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме

Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки

Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа

Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.

Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ – ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:

  • простыми– содержат только аминокислотные остатки;
  • сложными – помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом – субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-перчатка».

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

  • температуры;
  • концентрации фермента и субстрата;
  • кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector