24gdo.ru

ЗОО Журнал
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

История происхождения белка

Белки: происхождение белков, источники

Белки являются составной частью клеток. Им отведена важная роль в природе живых организмов. Белки в питании – ценные и незаменимые компоненты. Какова история их происхождения, в чем различия белков растительного и животного происхождения? Читайте в статье!

История открытия

Название получено от белка яйца. Еще в незапамятные времена человек использовал его для употребления в пищу. Древние римляне, например, применяли его в качестве лечебного средства. Однако белковые вещества начинают свою подлинную историю с появления сведений о протеинах как о химических соединениях.

Учеными были изучены такие их свойства, как свертываемость в результате нагревания, разложение при воздействии на них кислотой, щелочью и другие. Кроме яичного белка, что является веществом животного происхождения, вскоре был охарактеризован полипептид крови. К растительным протеинам относится клейковина из муки пшеницы, которая впервые была получена Беккари. Ученый отметил, что клейковина и белки животного происхождения имеют сходства.

Научные познания по изучению белков как химических веществ расширялись, и уже к XIX веку вышли в свет первые работы в этом направлении.

Что относится к белкам?

Это соединения, большую часть которых составляют аминокислоты. Белки представлены гормонами, ферментами, глобулинами, альбуминами, коллагенами, кератинами и многими другими веществами. Основная их часть поступает в организм человека из пищи животной: молочных продуктов, рыбы, мяса, яиц. Много протеинов содержат бобовые и злаковые культуры. Существуют белки растительного происхождения. Они усваиваются организмом легко. Растительная пища, одако, не содержит многие незаменимые аминокислоты.

Для чего нужны белки?

Пища, содержащая протеины, при попадании в организм распадается. Образуются аминокислоты, при помощи которых создаются нужные для человека белки. Они участвуют в синтезе ферментов, обеспечивают нормальную работу всех систем организма, являются материалом для создания структуры клеток.

Человеку необходимо всего двадцать аминокислот. Из них организм создает собственные белки. Аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми. Организм производит только первые. Аминокислоты незаменимые организм получает из растительной пищи, но они должны поступать в правильном соотношении.

Белок животного происхождения, содержащийся в мясе, птице, рыбе, яйцах, молоке, по составу аминокислот похож на полипептиды организма человека. Поэтому перечисленные продукты являются полноценными источниками протеина. Незаменимые аминокислоты в них содержатся в полном составе. Из них сам организм создает нужные ему белки. В растительных протеинах содержатся не все незаменимые аминокислоты.

Отличия белков разного происхождения

Протеин для человека очень важен. Если его не хватает, организм стареет, происходит снижение тонуса и мышечной массы, страдают волосы, ногти. Идет ухудшение общего состояния здоровья при недостатке таких соединений, как белки животного происхождения. Продукты содержат только половину необходимых для человека аминокислот. Другая их часть синтезируется организмом самостоятельно.

Животные протеины в своем составе содержат больше аминокислот, чем растительные, которые представляют собой менее ценные белки. Происхождение белков растительных продуктов таково, что они трудно перевариваются, так как заключены в оболочки, состоящие из клетчатки. Какая-то их часть остается непереваренной, из-за чего пищеварительные ферменты не могут оказать на них нужного действия. Кроме того, незаменимые аминокислоты в растительных белках не сбалансированы. Но растительные белки не содержат холестерин.

Существенные недостатки имеют животные белки. Происхождение белков данного вида обуславливает попадание в организм вместе с ними вредных веществ – холестерина и жира, которые опасны для сердца. Поэтому не стоит употреблять жирное мясо, рыбу, молоко, гоняясь за количеством белка.

Протеины одинакового происхождения, например мясные и молочные, отличаются по качеству. В составе белков молока содержатся все аминокислоты, необходимые организму, причем их соотношение оптимальное.

Биологическое значение протеинов мяса неодинаково. Эластин, коллаген являются белками соединительной ткани, их ценность невелика. Более того, эти вещества в избыточном количестве вредны для работы почек. Большей ценностью обладают белки, которые находятся в мышечных тканях. Поэтому употреблять нужно мясо животных с маленьким сроком жизни, то есть молодых. У них коллаген находится в незрелом состоянии.

Соединительной ткани в рыбе меньше, чем в мясе, в пять раз, поэтому она усваивается лучше. Ценным питательным продуктом являются яйца, в которых содержатся белки. Мясные и молочные продукты содержат протеины, которые по отношению друг к другу являются антагонистами. Мясо и молоко не употребляют одновременно.

Организм человека будет получать сбалансированные аминокислоты в нужном количестве, если пищевой рацион будет состоять из белков разного происхождения: животного – на 55 % и растительного – на 45 %. Животные белки усваиваются организмом на 90 %, растительные – только на 60-80 %.

Источники животных белков

Протеины такого происхождения – полноценные. Их ценность зависит от того, насколько сбалансированы аминокислоты, какова степень их перевариваемости и как хорошо они усваиваются организмом. Можно назвать следующие источники белков животного происхождения:

  • Мясо. Его протеины – это миозин, актин. Больше всего ценится продукт белого цвета. В нем больше белка и меньше жира. Наиболее ценным считается мясо таких животных, как кролик и цыпленок. Особенно ценится грудка курицы, где на 100 граммов продукта приходится 31 грамм белка. В этом мясе мало жира.
  • Говядина. Это мясо красного цвета является ценным источником белка. Но в отдельных его частях содержится жир, вредный для организма.
  • Индейка. Белок составляет 25,5 грамма. Это низкокалорийное мясо, содержит мало холестерина. Достоинством продукта являются полезные вещества в его составе. Мясо рекомендуется употреблять беременным женщинам, детям, людям пожилого возраста.

  • Кролик. Белок составляет 22 грамма. Мясо богато полезными веществами, которые благотворно влияют на оздоровление всего организма, выводят токсины и радиоактивные вещества. Протеин полностью усваивается.
  • Молоко и продукты его переработки. Их белки – лактоглобулины и лактоальбумины — являются самыми ценными . Но увлекаться этими продуктами с большим процентом жирности не следует.
  • Морепродукты. Большим содержанием белка отличаются лосось, треска, тунец. В рыбе лососевых пород на 100 граммов продукта 20 приходится на содержание протеина.
  • Яйца кур. В них много белка, в одном яйце его содержится 9-11 граммов, причем усваивается он полностью. Холестерин и жир содержатся в небольших количествах.

Как видно, белок содержит и натуральное мясо, и колбаса. Но если питание организовано правильно, белок не следует получать из всех продуктов, содержащих его. От сосисок, колбасы и мяса жирных сортов нужно сразу отказаться. Важно, чтобы организм получал разные белки. Происхождение протеина имеет значение для организма, и лучше их комбинировать.

Чем полезны животные белки?

Употребление пищи, богатой протеинами, положительно сказывается на здоровье человека. Их польза в следующем:

  • У людей, регулярно употребляющих домашнюю птицу, рыбу, молочные продукты снижается риск развития заболеваний сердца и сосудов. Реже возникают инсульты.
  • Употребление куриных яиц нормализует уровень холестерина и способствует потере лишних килограммов.
  • Яйцо на завтрак насыщает организм, человек в течение дня съедает меньше пищи. Особенно это актуально для женщин, следящих за своей фигурой.
  • Животный белок способствует увеличению мышечной массы.

Растительные протеины

Источники белков животного и растительного происхождения разные. Основными продуктами растительного происхождения, в которых содержится много протеинов, являются:

  • Соя и продукты ее переработки — основной источник растительных белков. Содержание протеина в 100 граммах продукта составляет целых 34 грамма. Недостатком сои является потеря части белка при воздействии высокой температуры. Еще в сое много фитоэстрогенов, поэтому мужчинам не рекомендуется употреблять ее часто и в больших количествах.
  • Чечевица. Она является ценным диетическим продуктом, так как содержит мало жира: в 100 граммах всего 1 %.
  • Кинва. Эта зерновая культура по содержанию белка лидирует среди растений своего вида. Кроме того, она легко усваивается организмом.
  • Семечки тыквы: содержат много белка, третью часть от 100 граммов продукта.
  • Миндаль – неоспоримый лидер среди орехов.

Чем полезны растительные белки?

Происхождение белка сказывается на вкусовых качествах продуктов. Растительный протеин вкуснее животного. Он содержится не только в бобовых культурах. Источник белка растительного происхождения — это овощи, фрукты, злаки, орехи, зелень, семечки. Эти натуральные ингредиенты используются для приготовления различных блюд латинской, индийской, азиатской кухни.

В растительных белках немного калорий, поэтому продукты, содержащие их, рекомендованы для употребления людям с лишним весом. Они используются во всех диетах для похудения.

Суточная норма протеинов для человека

Потребность организма в белке зависит от физической активности. Биохимические реакции в организме протекают быстрей, если человек много двигается. Людям, занимающимся спортом, белка нужно в два раза больше, чем тем, которые ведут малоподвижный образ жизни. Если спортсмен испытывает недостаток протеина, происходит иссушение мышц и истощение его организма.

Взрослому мужчине в сутки необходимо 80-100 граммов белка, женщине — 55-60 г, мужчине, занимающемуся спортом – 170-200 г. Норма определяется из расчета 1 грамм белка на 1 килограмм массы тела.

Белки!

Гуляя по усыпанной листьями лесной дороге, мы с учениками остановились, чтобы получше рассмотреть особенно крупное дерево. То, что произошло дальше, привело детей в полное восхищение. Маленькая южная белка-летяга (Glaucomys volans) выглянула своими глазами-бусинками из дупла и полезла вверх по дереву. Затем одним сильным толчком она вытолкнула себя в воздух. Паря в пространстве на высоте около 10 метров, белка использовала свой хвост в качестве руля, поворачивая им из стороны в сторону и маневрируя между ветками. Мягкие подушечки лап смягчили столкновение с поверхностью дерева, а с помощью острых когтей белка лапами зацепилась за ветку. 1 А затем она исчезла из виду так же неожиданно, как и появилась.

Белки-летяги – одна из небольших групп в большом семействе белок. Белки принадлежат к семейству Sciuridae, которое включает в себя примерно 21 род и 117 видов животных. 2 Три основные группы белок – это белки-летяги, древесные белки и земляные белки. Они обитают во многих частях мира кроме Австралии, Мадагаскара, полярных регионов и Южной Америки. С точки зрения экологии, белки представляют собой важный источник пищи для других животных и могут оказывать помощь в регенерации деревьев и распространении спор грибков, которые важны для здоровья экосистемы.

Происхождение белок

Биологи-эволюционисты отмечают, что детали происхождения белок не вполне ясны и их трудно сложить в единую картину. 2 Философский натурализм является превалирующим мировоззрением ученых-эволюционистов, и он предполагает, что белки являются продуктом случайных мутаций и естественного отбора, происходивших на протяжении длительных периодов времени. К сожалению, такое мировоззрение выставляется в качестве науки и широкая общественность зачастую не осознает религиозного основания и последствий применения такой натуралистической философии.

К сожалению, некоторые христиане также считают, что они слышат «научные утверждения», и даже не осознают, что они являются одной из подмен небиблейской интерпретации науки.

Читать еще:  Рыжая белка фото

Вместо того чтобы предполагать, что жизнь возникла в результате случайных процессов, христиане должны основывать свои воззрения на повествовании самого Создателя, изложенного в книге Бытия, и строить свои научные исследования на предположении о том, что жизнь основывается на разумном замысле, и что различные живые существа были созданы, чтобы размножаться по роду своему. Таким образом, все существа, живущие сегодня в мире, произошли от изначально сотворенных родов.

Факты свидетельствуют о том, что эти окаменелости принадлежат полностью сформированным белкам, которые имели сходство с современными древесными белками.

Итак, являются ли различные виды современных белок представителями одного сотворенного рода? Один из методов проверки наличия родственных связей между видами (т.е. принадлежат ли они к одному сотворенному роду) является определением их способности скрещиваться друг с другом. 4 Существуют документальные свидетельства о скрещивании между восточной серой белкой (Sciurus carolinensus), обитающей в восточной части США и в Канаде, и евразийской красной белкой (Sciurus vulgaris), обитающей в Европе и в Азии. 5

Эти данные свидетельствуют о том, что, несмотря на то, что эти виды классифицируются, как два отдельных вида белок и обитают в различных частях мира, на самом деле, они относятся к одному сотворенному роду. Различные земляные белки, относящиеся к роду Spermophilus, также способны скрещиваться между собой, что свидетельствует о том, что они являются потомками одной или нескольких пар изначально сотворенного рода белок. 6 Белка-летяга, земляная и древесная белка диверсифицировались между собой, однако неизвестно, сколько пар белок было сотворено изначально.

Окаменелостей самых древних существ, напоминающих белку, очень мало, и все данные строятся на ископаемых останках зубов. К таким ископаемым относятся окаменелости существ, напоминающих древесную белку, обнаруженные во Франции (Sciurus dubious), а также экземпляры рода Protosciurus, обнаруженные в Северной Америке. 2

Факты свидетельствуют о том, что эти окаменелости принадлежат полностью сформированным белкам, которые имели сходство с современными древесными белками. Интерпретации того, как современные популяции белок диверсифицировались от существ, оставивших после себя эти окаменевшие останки, соответствуют взглядам биологов-креационистов. Только библейское мировоззрение вполне соответствует удивительному и таинственно сложному строению белок.

Древесные белки

Древесные белки – самые большие акробаты в беличьем семействе. У них легкие по весу кости, а задние лапы – длинные и сильные, что помогает им легко набирать скорость и отталкиваться. Многие из них обладают чувствительными шерстинками, которые помогают им ориентироваться в пространстве (они расположены на голове либо в нижней части тела у основания хвоста). 2

Многие виды белок строят себе гнезда из лозы и сложных слоев листьев, переплетенных таким образом, что в результате у них получается водонепроницаемое и изолированное жилище.

Пушистый хост помогает белкам сохранять равновесие, а также используется для регуляции температуры тела. Они могут укрываться собственным хвостом, а сложная система вен и артерий помогает снизить теплоотдачу в окружающую среду и сохранить энергию.

Пушистый хост помогает белкам сохранять равновесие, а также используется для регуляции температуры тела. Они могут укрываться собственным хвостом, а сложная система вен и артерий помогает снизить теплоотдачу в окружающую среду и сохранить энергию. Такая система называется противоточной теплообменной системой. Она используется в инженерных системах и часто встречается в природе. Вены и артерии сжимаются и перехватывают тепло на пути к хвосту, в результате чего температура хвоста становится намного ниже температуры полости тела, и отдает больше тепла крови, которая возвращается к телу. 7

Земляные белки

К земляным белкам относятся сурки и бурундуки (см.фото). Одной из многих отличительных характеристик земляных белок является генетически заложенная в них программа на выживание в условиях экстремальной жары или экстремального холода. Например, капская земляная белка (Xerus inauris), обитающая в знойных районах Южной Африки, использует свой хвост в качестве зонтика от солнца. Это помогает ей снизить температуру тела на 5 градусов, что позволяет ей продлить время поиска пищи на четыре часа. 8

Зимняя спячка

В условиях экстремального холода наземные белки могут впадать в состояние глубокого сна, называемое спячкой. В зависимости от вида, белки могут вести активный образ жизни днем или ночью (это именно то время, когда они ищут и запасают еду). Внутренние часы подсказывают им, когда необходимо проснуться или засыпать. Работа этих циркадных часов основывается на определенных процессах тела, которые циклически повторяются каждые 24 часа. Эта система помогает белкам отличать день от ночи, и «часы» могут перезапускаться в ответ на подсказки, приходящие из окружающей среды. Циркадные часы присутствуют у многих других живых существ, в том числе и у людей. 9

Способность впадать в спячку также требует того, чтобы белки умели различать сезонные изменения и знали когда им необходимо запасаться едой, сколько еды запасать и на какое время. Единственный способ знать все это – иметь внутренний календарь (годичный календарь). Лесной сурок (Marmota monax) питается на протяжении весны и лета (в основном травой). Но в конце лета срабатывает его внутренний календарь, и он начинает по-настоящему «объедаться», наращивая запасы жира, которые будут служить ему источником энергии на протяжении зимы. Этот календарь контролирует, когда телу пора замедлять процессы работы, а когда снова их возобновлять.

С приходом первых заморозков белка отправляется в место своей зимней спячки. Здесь в ее теле происходят сложные и точно настроенные процессы, которые практически полностью отключают работу организма. У многих белок температура падает от 37°C практически до 0°C.

Чемпион в семействе

Чемпионом по спячке в семействе белок является арктическая земляная белка (Spermophilus parryi), обитающая в северной части тундры. Из-за лютых морозов слои вечной мерзлоты (постоянно замороженного грунта) находятся всего в нескольких сантиметрах от поверхности. Из-за вечной мерзлоты белка не может выкопать глубокую нору и это заставляет ее впадать в спячку в почве при температурах ниже нуля (до –15°C). Измеряемая температура тела белки составляет от –2 до 3°C, ее дыхание и сердцебиение не ощутимы, активность мозговых волн равна нулю, а к мозгу поступает совсем незначительное количество крови. 10 То, как белкам удается выжить в таких условиях, до сих пор остается загадкой. Если бы эти животные были людьми, их признали бы мертвыми.

Земляные белки не находятся в состоянии сна постоянно, а периодически просыпаются. Чтобы достичь активной температуры тела (37°C), им требуется один день. Еще один день им понадобится, чтобы вернуться к состоянию, приближенному к смерти. Они могут совершать подобные переходы из одного состояния в другое десятки раз, и никто не знает, почему они это делают, ведь в процессе они могут расходовать до половины зимних запасов энергии. 9 Интересно то, что по мере увеличения температуры тела, животные в неволе переходят к фазе быстрого сна (с быстрым движением глазных яблок). Значит ли это, что согревание помогает им бороться с недостатком сна?

То, как белкам удается выжить в таких условиях, до сих пор остается загадкой. Если бы эти животные были людьми, их признали бы мертвыми.

Пациенты, пережившие инсульт, страдают от повреждений мозга, вызванных недостатком кислорода и глюкозы в мозгу. Однако мозг белки способен отключаться безо всяких повреждений. Возможно, они разогреваются, чтобы насытить кислородом мозг? 10 Если человек на протяжении долгого периода времени остается в бездействии, плотность его костей и мышц уменьшается. Удивительно, но со спящими белками этого не происходит.

Все, что связано с белками – их происхождение, их способность перемещаться как по верхушкам деревьев, так и по земле, их способность обитать как в условиях экстремальной жары, так и в условиях экстремального холода – говорит о сотворении, а не об эволюции, даже за предполагаемые длительные промежутки времени.

История происхождения белка

Земные белки возникли просто

Для синтеза самых первых белковых молекул на Земле не требовалось никаких экстремальных условий.

Зарождение жизни на Земле обычно ассоциируется с какими-то необычайными катаклизмами. Дело в том, что биологические молекулы устроены сложно, а химические соединения в «дожизненные» времена были довольно простыми. В лабораторных условиях «слепить» биологические молекулы из простых компонентов – задача не из легких, и долгое время считалось, что подобные реакции требовали огромного количества энергии и могли протекать лишь в исключительных условиях – с помощью сильного УФ-излучения, на фоне сверкающих молний и пылающих вулканов.

Но кто сказал, что сложные биологические молекулы на самом деле образовались за один прием? Вероятно, на деле все происходило в несколько этапов и с множеством промежуточных веществ, которые, в свою очередь, помогали процессу «жизнестроительства» продвигаться дальше, вплоть до появления биомолекулы. Такой точки зрения придерживаются исследователи из Технологического института Джорджии, предложившие сценарий возникновения первых белков на нашей планете.

По мнению Джея Форсайта (Jay Forsythe) и его коллег, все началось с депсипептидов – белковоподобных молекул, содержащих в своём составе, кроме аминокислот, ещё и гидроксикислоты. Так называют структурные аналоги аминокислот, которые часто находят на метеоритах и в которых не было недостатка ни тогда, ни сейчас. (Например, к гидроксикислотам относят лимонную, молочную и яблочную кислоты.) Гидроксикислоты гораздо легче связываются с аминокислотами, чем аминокислоты – между собой. С другой стороны, их связи с аминокислотами очень легко разрушаются водой, тогда как связи аминокислот друг с другом в водных растворах очень устойчивы.

Если представить, что депсипептиды то «высыхают», то опять попадают в воду, гидроксикислоты из них будут вымываться, а в освобождающиеся места будут встраиваться аминокислоты с «водостойкими» связями, и через какое-то время депсипептиды будут состоять уже только из одних аминокислот. Стоит подчеркнуть, что сами по себе, без посредничества гидроксикислот, аминокислоты при обычных условиях соединяться не стали бы, особенно в такие большие структуры.

Это не просто отвлеченная гипотеза – превращение депсипептидов в белки исследователи наблюдали в лабораторном эксперименте. Более того, оказалось, что таким способом можно получить молекулы самого разного строения, а где есть разнообразие, там есть и эволюционный отбор. В естественных условиях такая реакция могла происходить где-нибудь в прибрежной зоне мелких, насыщенных органическими веществами водоемов, на камнях, куда депсипептиды приносило волнами и где они высыхали на солнце, а затем с брызгами и дождем снова «сползали» обратно – и так много раз подряд. Полностью результаты исследований опубликованы в Proceedings of the National Academy of Sciences.

Читать еще:  Белка запасает грибы

Как новые результаты соотносятся с общими представлениями о появлении жизни, которые бытуют в современной науке? Ни для кого не секрет, что аминокислоты у нас в клетках никогда не собираются в белки сами по себе. Для сборки белков существует специальная молекулярная машина, которая присоединяет аминокислоты в строго определенной последовательности, прописанной в геноме. Поэтому долгое время все недоумевали, как на этапе зарождения жизни белок мог появиться раньше, чем нуклеиновая кислота, если информация о его структуре закодирована именно в ней? Оставалось только допустить, что так было не всегда. Появилась гипотеза, что «на заре времен» белки ничем не кодировались и возникали в результате самосборки.

Такой «изначальный биосинтез» попытались осуществить в лабораторных условиях, стараясь сымитировать условия, в которых химические соединения находились на планете миллиарды лет назад: через реакционные смеси пропускали электрические разряды, разогревали их до аномальных по современным меркам температур и пр. Что-то в итоге получалось, но получалось плохо: до таких изящных экспериментов, как с депсипептидами, было ещё далеко.

Другая проблема с белковой гипотезой касалась наследственности. Если аминокислоты в белке выстраиваются всякий раз в случайную последовательность, и последовательность эта нигде не кодируется (по белковой гипотезе, нуклеиновых кислот еще нет), то структуру конкретного белка просто невозможно повторить – не может появиться второго поколения молекул, которые повторяли бы «предков».

Но для того, чтобы получилась самая примитивная клетка с самым примитивным обменом веществ, нужно иметь на руках довольно внушительный комплект белков. Вероятность того, что они все могли бы получиться одновременно, исчезающе мала. Такое могло бы произойти, если бы информация о них хранилась долгое время, тогда те, кто появился раньше, воспроизводя себя в следующих поколениях, могли бы дождаться остальных. Но копировать сами себя белки не могут, а посторонних носителей информации тогда, повторим, еще не было.

Решение проблемы с передачей наследственной информации появилось с открытием у нуклеиновых кислот исключительно важных свойств. Клетки синтезируют и РНК, и ДНК с помощью ферментов – белков, которые облегчают реакцию присоединения нуклеотидов (составных частей нуклеиновых кислот) друг к другу.

Ферментативные свойства долгое время считались уникальными для белков, но в 1970-е их вдруг обнаружили и у некоторых разновидностей рибонуклеиновой кислоты. Оказалось, что некоторые РНК способны катализировать присоединение нуклеотидов – то есть РНК синтезировала РНК. И, что важно, при синтезе нуклеиновая кислота воспроизводила собственную нуклеотидов последовательность. Иными словами, можно представить себе древний мир биомолекул, которые передают информацию о самих себе из поколения в поколение, только биомолекулы эти – не белки, а РНК. Появилась гипотеза «мира РНК», которая остаётся общепринятой и по сей день.

Копируя самих себя, нуклеиновые кислоты неизбежно допускали ошибки, так что «потомки» выходили, хоть в целом и похожими на «родителей», но все-таки с отличиями. Под влиянием условий среды из таких разнообразных потомков преимущество получали лишь некоторые – например, те, которые копировали себя быстрее остальных.

В дальнейшем оказалось, что быстрее всего дело идет с помощью других молекул – например, белков, так что в итоге в эволюционной гонке вперед вырвались те, кто научился симбиозу с белками. По мере развития нуклеиново-белковых «отношений» возник генетический код, когда нуклеиновые кислоты научились кодировать аминокислотную последовательность своих «напарников», а РНК уступила место ДНК как главной наследственной молекуле.

В гипотезе «мира РНК» все ещё много умозрительных допущений, однако тут постепенно появляются новые исследования, позволяющие вполне удовлетворительно проиллюстрировать некоторые темные места – так, эксперименты с депсипептидами показывают, что у древних нуклеиновых кислот мог быть широкий выбор в смысле белковых молекул для сотрудничества.

Ну а что касается самого исходного сырья, из которого должны были получиться биомолекулы, то с этим, как теперь известно, проблем не было – все необходимые строительные соединения легко могли появиться в земном «первичном супе».

История происхождения белка

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

Читать еще:  Какого цвета белка летом

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

История происхождения белка

Глава 2. История исследования белка

2.1. Начальные этапы в химии белка

Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества — клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В XVIII — начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников — это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот , а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.

Были выведены первые эмпирические формулы белков и выдвинуты первые гипотезы относительно закономерностей их состава. Так, Н. Либеркюн считал, что альбумин описывается формулой C 72 H 112 N 18 SO 22 , а А. Данилевский полагал, что молекула этого белка по крайней мере на порядок больше: C 726 H 1171 N 194 S 3O214 .

Немецкий химик Юстус Либих в 1841 году предположил, что белки животного происхождения имеют аналоги среди растительных белков: усвоение белка легумина в организме животного, по Либиху, вело к накоплению аналогичного белка — казеина . Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов — неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова «первенствую», «занимаю первое место»). Протеин, по Мульдеру, имел состав Pr = C 40 H 62 N 10 O 12 . В 1838 году Г. Мульдер опубликовал формулы белков, построенные на основании теории протеина. Это были т.н. дуалистические формулы, где радикал протеина служил положительной группировкой, а атомы серы или фосфора — отрицательной . Вместе они образовывали электронейтральную молекулу: белок сыворотки крови Pr 10 S 2 P, фибрин Pr 10 SP. Однако аналитическая проверка данных Г. Мульдера, проведенная русским химиком Лясковским, а также Ю. Либихом, показала, что «белковых радикалов» не существует.

В 1833 году немецкий ученый Ф. Розе открыл биуретовую реакцию на белки — одну из основных цветных реакций на белковые вещества и их производные в настоящее время. Был сделан также вывод о том, что это самая чувствительная реакция на белок, поэтому она в то время привлекла наибольшее внимание химиков.

В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин — фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент — трипсин . Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений — аминокислот (первое аминокислотное производное — амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота — цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик Анри Браконно . Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту — тирозин .

К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.

В связи с открытиями аминокислот в составе белков французский ученый П. Шютценберже в 70-х гг. XIX века предложил т. н. уреидную теорию строения белка. Согласно ей молекула белка состояла из центрального ядра, роль которого выполняла молекула тирозина, и присоединенных к нему (с замещением 4 атомов водорода) сложных группировок, названных Шютценберже лейцинами. Однако гипотеза было очень слабо подкреплена экспериментально, и дальнейшие исследования показали несостоятельность.

Белки: происхождение белков. Белки животного и растительного происхождения

Употребляемая нами еда является кладезем жизненно необходимых для правильного функционирования органов и тканей биологически активных веществ. Одними из таких полезных добавок являются белки. Происхождение белков и их количество в тех или иных продуктах предлагаем рассмотреть ниже. Также в конце статьи предложена белковая диета для мужчин и женщин.

Белки, происхождение белков

Белки выполняют главную пластическую функцию в организме. Благодаря им происходит построение растущих и воспроизводство разрушающихся тканей.

В состав белков входят аминокислоты. Одни наш организм в состоянии сам вырабатывать, они и называются заменимые, а другие нет, то есть это незаменимые.

В зависимости от употребляемой пищи бывают белки животного и растительного происхождения. Также существуют специальный препарат – протеин, который продается в аптеках и магазинах здорового и спортивного питания.

Разница в зависимости от происхождения

Как понять, какие стоит употреблять белки? Происхождение белков влияет на количество получаемой нормы полезных веществ. Но их отличие заключается не только в этом.

Существует информация, что основной разницей между белками животного и растительного происхождения являются их профили аминокислот. Белки животные, конечно, гораздо больше похожи на наши, таким образом, усваиваются легче и быстрее, чем растительные. Белки растительного происхождения несколько скомпрометированы их ограниченным содержанием аминокислот.

Согласно заключениям Гарвардской школы общественного здравоохранения (ГШОЗ), животный белок имеет сбалансированное сочетание всех аминокислот, поэтому его называют полным белком, растительный же белок является неполным.

Есть множество дополнительных факторов, которые должны быть рассмотрены при анализе белков в рационе питания. ГШОЗ утверждает: «Животный белок и растительный белок, вероятно, оказывают те же эффекты на здоровье».

Исследователи этой школы обнаружили, что шесть унций порции жареного бифштекса и лосося обеспечивает 38 и 34 грамма белка соответственно. Но в то время стейк также содержит 44 грамма жира, а лосось содержит 18 грамм. Приготовленная чашка чечевицы, тем временем, предлагает меньше белка (лишь 18 грамм), но зато и содержит меньше одного грамма жира.

Но бесспорно, что и белки растительного происхождения имеют свои преимущества:

  • они меньше окисляют нашу кровь из-за большего количества в них минералов;
  • содержат меньше примесей;
  • содержат меньше жира;
  • в них отсутствует вредный холестерин;
  • во время приема растительной пищи идет меньшая нагрузка на печень и почки;
  • легко усваиваются.

Протеин животного происхождения

Старший офицер питания продовольственной и сельскохозяйственной организация Эллен Маулхофф (США) говорит, что особенно в развивающихся странах рыба и другое мясо, а также яйца и молоко являются важным источником высокого качества белка и микроэлементов, которые труднее получить из растений. Другие белки животного происхождения, имеющие высокое значение — водорастворимые субпродукты процесса сыроделия.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector