24gdo.ru

ЗОО Журнал
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Сообщение на тему белки

«Белки: химический состав, свойства и значение для человеческого организма»

«Белки: химический состав, свойства

и значение для человеческого организма»

ученика 8 класса

ГБОУ ООШ пос. Аверьяновский

Руководитель: Величкина А.А.

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина.Такой процесс называется денату­рацией. Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции. В нашем примере в первом случае денатурацию вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции. Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков. Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию. Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура. В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Функции белков в организме

Белки — это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Ферменты — это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов.

Энергетическая функция . Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Читать еще:  Белки меняют цвет зимой

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

Перечень продуктов, которые обеспечивают необходимое

Доклад сообщение на тему Белка

Белка – маленький зверек, который большую часть своей жизни проводит на высоте, передвигаясь по кронам деревьев и веткам. Иногда спускается для того, чтобы найти пищу, упавшую на землю. Например, орехи, желуди, грибы. Пищу свою они складируют и хранят в дуплах, чтобы сохранились запасы на зиму. Таким образом они сушат грибы, нанизывая их на веточки и сучки. Припасы свои прячут в дуплах или в мху и легко находят их, когда приходит время. Если на их территории плохой урожай, белки могут пройти множество километров в поисках пропитания. Летом могут также охотиться на насекомых. Ищут спелые ягоды.

Весит белка 200-500 грамм. Такой небольшой вес помогает им легко прыгать по веткам. Длина тела 50-80 сантиметров, причём около половины — это хвост. Хвост также помогает балансировать при прыжках, с помощью него белка может менять траекторию полёта. Прыгают в длину до 4 метров. Белки меняют шубку с летней на зимнюю. Летом она рыжая и лёгкая, а зимой серая и тёплая. Зимой кисточки на ушах более видны. Причём зимой белки ведут более активный образ жизни, чем летом. Так как летнее время в основном занято добычей еды на холодное время года. Из тонких веточек они создают себе тёплые гнезда, либо обустраивают жилище внутри дупла. Гнезда обычно находятся высоко на дереве, среди веток и рассмотреть их снизу очень трудно.

В апреле и в июне у белок появляются малыши. Беременность длиться около 5 месяцев. Рождаются бельчата слепыми и без шерсти. Глазки у них открываются только через месяц после рождения. В одном помёте может быть от 3 до 10 бельчат, в зависимости от количества корма. Чем скуднее корм у взрослой белки, тем меньше появится малышей. Первые полтора месяца они питаются молоком матери, как и другие млекопитающие.

В естественных условиях белки живут недолго – около 3 лет. Всё потому что на них охотятся хищники. В их число входят куницы, соболи, птицы, харза. Причём куница самая опасная, так как охотится и в ночное время и способна проникать в беличье дупло и нападать на спящих зверьков. Одомашненная белка способна прожить до 10-12 лет, так как в домашних условиях она будет защищена от мороза и хищников, а корма всегда будет вдоволь.

Доклад Белка

Всем с детства известно, что белка — это дикое животное, но есть случаи, когда человек заводил себе белку как домашнее животное. Эта маленькая симпатичная белочка завоевала сердца всех людей на земле. Тело у пушистика очень стройное, на ушах кисточки и большой пушистый хвост. Длина тела этого животного приблизительно от двадцати до сорока сантиметров. Вес белки не более одного килограмма. Хвост миниатюрной белочки выступает вместо руля при прыжке, хвостом белка может с легкостью изменить направление.

У данного животного очень крепкие и острые зубы, с их помощью она разгрызает пищу. У пушистого зверька хорошо развит слух и зрение, что отлично помогает при опасности, так же зверек издает звук, который предупреждает других белок об опасности.

Зимой шерсть белки приобретает рыжий оттенок, а летом серый. Эти зверьки живут в лесу и обустраивают свое дупло сами из веточек и листьев. Лакомиться белка любит орешками, семенами, грибами, ягодами. На зиму взрослая самка собирает около двух тысяч грибов.

Зимы бывают очень суровыми, поэтому в зимний период в одном дупле собирается до пяти и более белок. Так же на зиму белки закрывают свое дупло мхом и в сильные морозы не покидают свой дом.

Одна белочка в среднем производит на свет от восьми до десяти малышей в год. Потомство рождается слепое и без шерстки. Мать на протяжении нескольких месяцев греет и ухаживает за своим потомством.

На земле существует пятьдесят четыре вида белок, вот некоторые из них:

  1. Обыкновенная белка.
  2. Белополосая белка.
  3. Белка-крошка.
  4. Двухцветная белка.
  5. Западная серая белка.
  6. Индийская гигантская белка.
  7. Капская земляная белка.
  8. Каролинская белка.
  9. Красная белка.
  10. Кремовая белка.

Интересные факты о белке

  • Белка в среднем живет восемь лет.
  • Белки зачастую забывают свои тайники с едой.
  • За один день белка может собрать себе еды на три месяца вперед.
  • Самцы для спаривания выбирают себе самку с самым красивым и пышным хвостом.
  • Белка умет плавать, но, если намочит свой хвост может утонуть.
  • Белка может питаться не только грибами и ягодами, но и с легкостью съест мелкого грызуна или лягушку.
  • Белка не производит потомство в неволе.
  • Самка не спаривается дважды с одним самцом.
  • По статистики самое любимое животное у людей это белка.
  • Все белки впадают в спячку.
  • Белка линяет два раза в год.
  • Белка не боится человека, поэтому ее легко накормить с руки.
Читать еще:  Белка по сибирски

Картинка к сообщению Белка

Популярные сегодня темы

Этот древний город по праву может претендовать на звание наиболее красивого в составе Золотого кольца. Тут множество великолепных храмов – красивейших примеров древней русской архитектуры.

В царстве грибов немало съедобных и полезных представителей, но много и паразитов. Они вредят растениям, вызывают заболевания у животных и людей, провоцируют порчу продуктов

Иван Андреевич Крылов был рожден в бедной семье 2 февраля 1769 года. В детстве он прислуживал зажиточному помещику. Получить хорошее образование Иван Андреевич не мог, у него не было возможно

Ледники – это глыбы льда, внушительных размеров, которые занимают 17 миллионов километров территории Земли. Они образуются в результате выпадения снега, при воздействии низкой температуры.

Одной из важнейших проблем медицины на данный момент являются инфекционные заболевания, которые до настоящего времени остаются самым распространенным видом болезней человека

Крестовый поход — мероприятия военно-религиозного характера. Они проходили в XI – XV веках с благословения римских пап, совершались из Западной Европы и были направлены на исламский Восток

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

На данном уроке мы продолжим расширять и углублять знания о важнейших органических веществах клетки. На нем мы познакомимся с белками и аминокислотами. Рассмотрим уровни организации белковой молекулы, ее строение, сформируем знания о важной роли белков в органическом мире.

Белки

Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.

Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков.

В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.

Аминокислоты

Аминокислоты (см. Рис. 1) – органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа (

Рис. 1. Аминокислота

В зависимости от радикала аминокислоты делят на (см. Рис. 2):

1. кислые (в радикале карбоксильная группа);

2. основные (в радикале аминогруппа);

3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).

Рис. 2. Классификация аминокислот

Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной связью.

Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид (см. Рис. 3). На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (см. Рис. 4).

Рис. 4. Полипептид

Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.

Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.

К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.

Значение свободных аминокислот

Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве.

В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.

1. Глутаминовая кислота

Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.

2. Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

3. Метионин

Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами.

4. Глицин

Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.

5. Лизин

Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).

Пептиды

Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.

В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.

К пептидам относятся:

1. Пептидные антибиотики (грамицидин S).

2. Регуляторные пептиды – вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.

Классификация белков

В зависимости от строения различают простые и сложные белки.

1. Простые белки состоят только из белковой части.

2. Сложные имеют небелковую часть.

Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды.

Структуры белка

Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную (см. Рис. 5).

Рис. 5. Структура белка

1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Читать еще:  Белка в зимней шубке

Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.

2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.

3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.

Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.

Рис. 6. Денатурация и ренатурация

Серповидноклеточная анемия

Серповидноклеточная анемия – это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа (см. Рис. 7). Непосредственной причиной изменения формы является небольшое изменение химической структуры гемоглобина (основного компонента эритроцита).

Рис. 7. Внешний вид нормального и серповидного эритроцита

Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет.

Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов.

Заключение

Существуют различные формы заболевания. В самой тяжелой форме у человека происходит задержка развития, такие люди не доживают до подросткового возраста.

Список литературы

  1. Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
  2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П.В. Ижевский, О.А. Корнилова, Т.Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.
  3. Беляев Д.К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.
  4. Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

Домашнее задание

  1. Вопросы 1-6 в конце параграфа 11 (стр. 46) – Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. «Общая биология», 10-11 класс (Источник)
  2. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?

Если вы нашли ошибку или неработающую ссылку, пожалуйста, сообщите нам – сделайте свой вклад в развитие проекта.

Сообщение по биологии на тему » Белки, их строение и роль в клетке»

Как организовать дистанционное обучение во время карантина?

Помогает проект «Инфоурок»

Белки, их строение и роль в клетке

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Соединение, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Именно порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые слабее ковалентных, но при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот. Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру. Она характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим нековалентным связям. Например, белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, pH, под действием радиации и т.п. факторов) слабые химические связи, поддерживаю­щие молекулу белка (вторичную, третичную, четвертичную структуры), разрываются, изменяются структура и свойст­ва белка. Этот процесс называется денатурацией.

Роль белков: Материал с сайта http://iEssay.ru

Строительная функция. Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов, главным компонентом опорных структур организма.

Ферментативная функция. Многие белки служат биокатализаторами, ускоряют протекание различных хи­мических реакций в организме.

Регуляторная функция. Часть гормонов — белки. Они участвуют в регуляции активности клетки и организма. Например, инсулин регулирует обмен глюкозы.

Защитная функция. Антитела, образуемые лимфоцитами, нейтрализуют чужеродных для организма возбудите лей заболеваний. Белки, участвующие в процессе свертывания крови (фибриноген и тромбин), предохраняют организм от кровопотери.

Транспортная функция. Белки могут присоединять к себе различные молекулы и ионы и переносить их из одной части организма к другой. Например, гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector